糖类的还原端和其他非糖组分以共价键结合的产物，包括糖蛋白与糖脂，又称糖缀合物。糖复合物的结构多样，功能各异。糖蛋白分布很广，种类繁多，其含糖量差异很大。一般将糖的含量少于蛋白质的叫糖蛋白，而将糖的含量大于蛋白质的叫蛋白聚糖，其中肽链较短的也称肽聚糖。糖蛋白有各种不同的功能，动物血浆中的绝大多数蛋白质为糖蛋白；酶和具有运载功能的蛋白质有不少为糖蛋白。另外，很多激素、血型物质，作为结构原料或起着保护作用的蛋白质等也属糖蛋白。蛋白聚糖是动物结缔组织的基本成分，它也存在于细胞表面或和质膜直接连系着。革兰氏阳性细菌有多层肽聚糖围绕着细胞。糖脂类广泛分布于动物、植物和微生物中，由脂类与糖结合而成。可分为糖脂与脂多糖。糖脂的糖含量较少，功能尚未完全弄清楚，对糖的运载、对糖蛋白和蛋白聚糖生物合成的调控、对细胞间的识别、细胞的分化及其癌变等作用，均有重要影响。动物的神经组织富于神经节苷脂，它属于糖脂。脂多糖是构成革兰氏阴性细菌外膜的基本成分。比较重要的是：糖蛋白及糖脂均参与了生物膜的构成，这突出了糖在膜上的地位。膜上存在着若干寡糖链，而这些寡糖链的结构和膜的功能，甚至和整个细胞的功能，有极为密切的、

　　含有氨基的羧酸都是氨基酸，但在生物体中存在的氨基酸种类不多。组成天然蛋白质基本结构的氨基酸共有 20种。这些氨基酸都是α -碳氨基酸，即氨基和羧基都连在同一个α -碳原子上。α -碳原子还连接 1个氢原子和 1个侧链基团。侧链基团通常用 R表示。 20种氨基酸的 R基都不相同。氨基酸在生理 pH（约为 7）时为离子式，其通式是： 　 　　从式中可看出，除 R=H（甘氨酸）外，氨基酸的α -碳原子是手征性（不对称）碳原子，是分子的不对称中心，它连接着 4个不同的原子或基团。因此，除甘氨酸外，所有α -氨基酸均为旋光活性物质。一般用构型表示手征性碳原子周围 4个原子或原子团在空间排布的立体关系，而将手征性化合物分成 D-型和 L-型两种异构体。规定以甘油醛为参考化合物，将甘油醛的醛基写在分子的顶端，则手征性碳原子周围的原子或原子团有两种排布方式：羟基在碳原子右边的叫 D-甘油醛，在左边的叫 L-甘油醛。参照甘油醛的构型，将α -氨基酸的羧基写在分子的顶端，则氨基在手征性碳原子右边的是 D-氨基酸，在左边的是 L-氨基酸。氨基酸的构型与

　　指含有两个单糖单位的糖。在大多数二糖中， 2个单糖单位是用“糖苷键”连接的。即 1个糖的羰基碳（如已醛糖的 C1 ）与第 2个糖的羟基构成化学键。糖苷键可被酸水解，但与碱不发生反应，因此当二糖与稀酸共沸时，可得游离的单糖组分。生物体中也有水解二糖产生单糖的二糖酶。自然界最普遍的二糖是蔗糖、乳糖和麦芽糖。麦芽糖含有 2个 D-葡萄糖残基。第 1个葡萄糖的 C1 和第 2个葡萄糖的 C4 连接。糖苷键中 C1 的构型是α，所以这种连接键叫做α（ 1→ 4）或α— 1， 4糖苷键，带有 C1 碳原子的单糖用第 1个数字表示。麦芽糖的 2个葡萄糖残基都是吡喃式，它的第 2个葡萄糖残基保留一个能被氧化的自由羰基，因此有还原性。麦芽糖也属还原糖，有α和β两种异构体。乳糖只存在于乳中，水解时产生 D-半乳糖和 D-葡萄糖。其葡萄糖残基含有自由羰基，故也有还原性，有α和β两种异构体。蔗糖或食糖是葡萄糖和果糖构成的二糖。它能被许多植物合成，但在高等动物体中不存在。其 D-葡萄糖残基的羰基碳（ C1 ）已和 D-果糖的羰基碳（ C2 ）连在一起，因此不含自由羰基，不是还原糖。蔗糖

　　在肌肉或其他兴奋性组织（如脑和神经）中的一种高能磷酸化合物，是高能磷酸基的暂时贮存形式。磷酸肌酸水解时，每摩尔化合物释放 10.3千卡的自由能，比 ATP释放的能量（每摩尔 7.3千卡）多些。磷酸肌酸能在肌酸激酶的催化下，将其磷酸基转移到 ADP分子中。当一些 ATP用于肌肉收缩，就会产生 ADP。这时，通过肌酸激酶的作用，磷酸肌酸很快供给 ADP以磷酸基，从而恢复正常的 ATP高水平。由于肌肉细胞的磷酸肌酸含量是其 ATP含量的 3～ 4倍，前者可贮存供短期活动用的、足够的磷酸基。在活动后的恢复期中，积累的肌酸又可被 ATP磷酸化，重新生成磷酸肌酸，这是同一个酶催化的逆反应。因为细胞中没有其他合成和分解磷酸肌酸的代谢途径，此化合物很适合完成这种暂时贮存的功能。在许多无脊椎动物中，磷酸精氨酸代替磷酸肌酸为能的贮存形式。可用人的短跑为例说明磷酸肌酸的功能。肌肉中磷酸肌酸的含量为 17微摩尔 /克，全速短跑可消耗磷酸肌酸 13微摩尔 /克，故它仅可作为最初 4秒钟的能量来源，但它可提供时间来调节糖酵解酶的活性，使肌肉通过酵解得到能量。

　　又称生物大分子，指生物体内分子量较大的有机物，包括蛋白质、核酸、脂质（脂类）和多糖 4大类。生物高分子化合物是细胞生命活动的物质基础。大肠杆菌的绝大多数固体物质为有机物，其中又以高分子化合物居多。其他活细胞中几类生物分子的含量与大肠杆菌细胞的比例大致相同。蛋白质组成生物细胞的最大部分，是基因的产物和基因作用的效应物。许多蛋白质具有专一的催化能力（酶）；有的蛋白质是细胞和组织的结构成分；有的蛋白质存在于细胞膜中，对一定物质出入细胞起作用；此外，蛋白质还有多种其他功能，是最活跃的生物大分子。核酸，包括核糖核酸与脱氧核糖核酸，参与细胞中遗传信息的贮存、传递和翻译过程。多糖有两种主要功能。有些多糖（如淀粉）是能源物质的贮存形式；另一些（如纤维素）往往是细胞外结构（如植物细胞的细胞壁）的成分。脂类的主要功能有两种，或者是细胞膜的成分，或者是富含能燃料的贮存形式。这 4大类生物大分子都具有较高的分子量，并形成较大的结构。蛋白质的分子量从 5000到 100万以上；核酸的分子量可达数十亿；多糖，如淀粉的分子量也达数百万。单个的脂质分子较小（分子量 750～ 1000），但因为通常成千个

　　白蛋白（albumin,Alb）系由肝实质细胞合成，在血浆中的半寿期约为15-19天，是血浆中含量最多的蛋白质，占血浆总蛋白的40%-60%。其合成率虽然受食物中蛋白质含量的影响，但主要受血浆中白蛋白水平调节，在肝细胞中没有储存，在所有细胞外液中都含有微量的白蛋白。关于白蛋白在肾小球中的滤过情况，一般认为在正常情况下其量甚微，约为血浆中白蛋白的0.04%，按此计算每天从肾小球滤过液中排出的白蛋白即可达3.6g，为终尿中蛋白质排出量的30-40倍，可见滤过液中多数白蛋白是可被肾小管重新吸收的。有实验证实白蛋白在近曲小管中吸收，在小管细胞中被溶酶体中的水解酶降解为小分子片段而进入血循环。白蛋白可以在不同组织中被细胞内吞而摄取，其氨基酸可被用为组织修补。 　　白蛋白的分子结构已于1975年阐明，为含585个氨基酸残基的单链多肽，分子量为66458，分子中含17个二硫键，不含有糖的组分。在体液pH7.4的环境中，白蛋白为负离子，每分子可以带有200个以上负电荷。它是血浆中很主要的载体，许多水溶性差的物质可以通过与白蛋白的结合而被运输。这些物质包括胆红素、长链脂肪酸（每分子

　　α -抗胰蛋白酶（α1 -antitrypsin,α1 AT或AAT），是具有蛋白酶抑制作用的一种急性时相反应蛋白，分子量为5.5万，P1 值4.8，含有10%-12%糖。在醋酸纤维薄膜或琼脂糖电泳中泳动于α1 区带，是这一区带的主要组分。区带中的另2个主要组分；α1 -酸性糖蛋白含糖量特别高，α1 -脂蛋白含脂类特别高，因此蛋白质的染色都很浅。作为蛋白酶的抑制物，它不仅作用于胰蛋白酶，同时也作用于糜蛋白酶、尿激酶、肾素、胶原酶、弹性蛋白酶、纤溶酶和凝血酶等。AAT占血清中抑制蛋白酶活力的90%左右。AAT的抑制作用有明显的pH依赖性，最大活力处于中性和弱碱性，当pH4.5时活性基本丧失，这一特点具有重要的生理意义。 　　一般认为AAT的主要功能是对抗由多形核白细胞吞噬作用时释放的溶酶体蛋白水解酶。由于AAT的分子量较小，它可透过毛细血管进入组织液与蛋白水解酶结合而又回到血管内，AAT结合的蛋白酶复合物并有可能转移到α2 -巨球蛋白分子上，经血循环转运而在单核吞噬细胞系统中被降低、消失。 　　AAT具有多种遗传分型，利用不同pH的缓冲剂和电泳支持物，迄今已

　　α2 巨球蛋白（α2 -macroglobulin,α2 MG或AMG）是血浆中分子量最大的蛋白质。分子量约为65.2万-80万，含糖量约8%，由4个亚单位组成。它与淋巴网状系统细胞的发育和功能有密切联系。 　　α2 MG最突出的特性是能与多种分子和离子结合。特别是它能与不少蛋白水解酶结合而影响这些酶的活性。如与许多肽链内切酶（包括丝氨酸、巯基、羧基蛋白水解酶和一些金属蛋白水解酶）的结合。这些蛋白水解酶有纤维蛋白溶酶、胃蛋白酶、糜蛋白酶、胰蛋白酶及组织蛋白酶D等。研究表明，α2 MG与蛋白水解酶相互作用可使α2 MG的分子构象发生变化，当酶处于复合物状态时，酶的活性部位没有失活，但不容易作用于大分子底物，若底物为分子量小的蛋白质，即使有其它抗蛋白酶的存在，也能被α2 MG-蛋白酶复合物所催化而水解。这样，α2 MG起到有选择地保护某些蛋白酶活性的作用，这在免疫反应中可能具有重要意义。 　　α2 MG是由肝细胞与单核吞噬细胞系统中合成，半寿期约5天，但当与蛋白水解酶结合成为复合物后其清除率加速。 　　在低白蛋白血症时，α2 MG含量可增高，可能系一种

C-反应蛋白（C-reactiveprotein,CRP）。最早采用半定量的沉淀试验，现在制备优质的抗血清，可以建立高灵敏度、高特异性、重复性好的定量测定方法。CRP是第一个被认为是急性时相反应蛋白的，在急性创伤和感染时其血浓度急剧升高。CRP由肝细胞所合成。 　　CRP含5个多肽链亚单位，非共价地结合为盘形多聚体。分子量为11.5万-14万。电泳分布在慢γ区带，有时可以延伸到β区带。其电泳迁移率易受一些因素影响，如钙离子及缓冲液的成分。 　　CRP不仅结合多种细胞、真菌及原虫等体内的多糖物质，在钙离子存在下，还可以结合卵磷脂和核酸。结合后的复合体具有对补体系统的激活作用，作用于C1q 。CRP可以引发对侵入细胞的免疫调理作用和吞噬作用，而表现炎症反应。 　　CRP作为急性时相反应的一个极灵敏的指标，血浆中CRP浓度在急性心肌梗死、创伤、感染、炎症、外科手术、肿癌浸润时迅速显著地增高，可达正常水平的2000倍。结合临床病史，有助于随访病程。特别在炎症过程中，随访风湿病、系统性红斑狼疮、白血病等。 　　正常值：800-8000μg/L（免疫扩散或浊度法

　　铜蓝蛋白（ceruloplasmin,CER）是一种含铜的α2 糖蛋白，分子量约为12万-16万，不易纯化。目前所知为一个单链多肽，每分子含6-7个铜原子，由于含铜而呈蓝色，含糖约10%，末端唾液酸与多肽链连接，具有遗传上的基因多形性。 　　CER具有氧化酶的活性，对多酚及多胺类底物有催化其氧化的能力。最近研究认为CER可催化Fe2 氧化为Fe3 。对于CER是否是铜的载体存在不同看法。血清中铜的含量虽有95%以非扩散状态处于CER，而有5%呈可透析状态由肠管吸收而运输到肝的，在肝中渗入CER载体蛋白（apoprotein）后又经唾液酸结合，最后释入血循环。在血循环中CER可视为铜的没有毒性的代谢库。细胞可以利用CER分子中的铜来合成含铜的酶蛋白，例如单胺氧化酶、抗坏血酸氧化酶等。 　　近年来另一研究结果认为CER起着抗氧化剂的作用。在血循环中CER的抗氧化活力可以防止组织中脂质过氧化物和自由基的生成，特别在炎症时具有重要意义。 　　CER也属于一种急性时相反应蛋白。 　　血浆CER在感染、创伤和肿瘤时增加。其最特殊的作用在于协助Wil

　　转铁蛋白（transferrin，TRF，siderophilin）是血浆中主要的含铁蛋白质，负责运载由消化管吸收的铁和由红细胞降解释放的铁。以TRF-Fe3 的复合物形式进入骨髓中，供成熟红细胞的生成。 　　TRF分子量约7.7万，为单链糖蛋白，含糖量约6%。TRF可逆地结合多价离子，包括铁、铜、锌、钴等。每一分子TRF可结合两个三价铁原子。TRF主要由肝细胞合成，半寿期为7天。血浆中TRF的浓度受铁供应的调节，在缺铁状态时，血浆TRF浓度上升，经铁有效治疗后恢复到正常水平。 　　血浆中TRF水平可用于贫血的诊断和对治疗的监测。在缺铁性的低血色素贫血中TRF的水平增高（由于其合成增加），但其铁的饱和度很低（正常值在30%-38%）。相反，如果贫血是由于红细胞对铁的利用障碍（如再生障碍性贫血），则血浆中TRF正常或低下，但铁的饱和度增高。在铁负荷过量时，TRF水平正常，但饱和度可超过50%，甚至达90%。 　　TRF在急性时相反应中往往降低。因此在炎症、恶性病变时常随着白蛋白、前白蛋白同时下降。在慢性肝疾病及营养不良时亦下降，因此可以作为营养状态

　　急性时相反应蛋白（acutephasereactants,APR）包括AAT、AAG、Hp、CER、C4 、C3 、纤维蛋白原、C-反应球蛋白等等。其血浆浓度在炎症、创伤、心肌梗死、感染、肿瘤等情况下显著上升。另外有3种蛋白质：前白蛋白、白蛋白及转铁蛋白则出现相应的低下。以上这类蛋白质统称为急性时相反应蛋白，这一现象可称为急性时相反应。这是机体防御机制的一个部分，其详尽机制尚未十分清楚。 　　当机体处于炎症或损伤状态时，由于组织坏死及组织更新的增加，血浆蛋白质相继出现一系列特征性变化，这些变化与炎症创伤的时间进程相关，可用于鉴别急性、亚急性与慢性病理状态。在一定程度上与病理损伤的性质和范围也有相关。 　　例如单纯的手术创伤，C-反应蛋白及α1 抗糜蛋白酶在6-8小时内即上升。继之在12小时内α1 AG上升。在严重病例继之可见到AAT、Hp、C4 及纤维蛋白原的增加，最后C3 及CER增加，2-5天内达到主峰，同时伴有PA、Alb及TRF的相应下降。如无并发感染，则免疫球蛋白可以没有特殊变化，α2 MG亦可无变化。因此结合后几项可以作为监测患者有否伴随失水及

各种生物都能通过生殖产生子代，子代和亲代之间，不论在形态构造或生理功能的特点上都很相似，这种现象称为遗传（heredity）。但是，亲代和子代之间，子代的各个体之间不会完全相同，总会有所差异，这种现象叫变异（variation）。遗传和变异是生命的特征。遗传和变异的现象是多样而复杂的，正因为如此，才导致生物界的多种多样性，生物体所具有的遗传性状称为表型或表现型（phernotype）。生物体所具有的特异基因成分称为基因型（genotype）。表型是基因型与环境因素相互作用的结果。遗传物质是相对稳定的，但是又是可变的，遗传物质的变化以及由其所引起表型的改变，称为突变（mutation）。遗传物质突变包括染色体畸变和基因突变。基因突变是染色体中某一点上发生化学改变，所以又称为点突变（pointmutation）。基因结构和遗传表型的研究是深入了解脂蛋白代谢缺陷症的分子生物学基础，逆向遗传学方法（reversegeneticapproach）则使其有可能在蛋白质水平系统地分析结构和功能的关系。

　　肝脂酶（hepaticlipase或hepatiltriglyceridase或hepaticendothelaillipase，HL或HTGL）属于与血液循环中内源性TG代谢有关的酶之一，与LPL在功能上有相似之处，然而却是两种不同性质的酶。其特点是：①HL活性不需要ApoCⅡ作为激活剂；②SDS可抑制HL活性，而不受高盐浓度及鱼精蛋白的抑制；③主要作用于小颗粒脂蛋白，如VLDL、残粒残余CM及HDL，同时又调节胆固醇从周围组织转运到肝，使肝内的VLDL转化为LDL。经人及鼠cDNA克隆的DNA序列表明，HL是共有2个N连接多聚糖链的糖蛋白，含有499个氨基酸残基，分子量53ku，基因位于第15号染色体上。与分解代谢有关的丝氨酸位于145位。LPL和HL的基因同属一组基因族，在进化上较为保守。 　　HL在肝实质细胞中合成，在合成过程中，酶蛋白的糖化及紧随着的低聚糖化修饰过程是分泌HL的必要条件。免疫电镜研究表明，HL位于肝窦状隙内皮细胞表面，在肝素化后，HL可释放到血浆。激素可调节HL的释放，主要是类固醇激素，如雄性激素可升高HL酶活性，而雌性激素则相反。录怀孕

　　HMGCoA还原酶（HMGCoAreductase）是合成胆固醇的限速酶，存在于小胞体膜，催化合成甲基二羟戊酸（mevalonicacid），并生成体内多种代谢产物，称之为甲基二羟戊酸途径。细胞内胆固醇水平调节主要依赖于内因性胆固醇合成途径和LDL受体摄取细胞外胆固醇的外因途径两条。Goldstein和Brown阐明其抑制机制认为，细胞内Ch可作为HMGCoA还原酶抑制剂使其活性降低，肝细胞膜上的LDL受体增加，从血中摄取Ch也增加，使血中胆固醇水平降低。设想使HMGCoA还原酶活性降低的药物可使血在胆固醇水平下降，尤其是对FH的杂合子患者，凡能使LDL受体数锐减的药物均可起治疗作用。 　　以Merinolin的HMGCoA还原酶抑制剂投入，使狗血中LDL消失速度上升，LDL产生速度下降；肝移植的小儿FH纯合子患者，用梅维诺林治疗可使LDL胆固醇降低40％，而LDL产生速度下降35％。这种抑制剂的投入使LDL合成减少的机制，有两种可能，一是胆固醇合成减少使VLDL生成量降低；第二是HMGCoA还原酶抑制剂使VLDL残粒或β-VLDL异化增加，转变成LDL减少。体外

现代遗传学家认为，基因是ＤＮＡ（脱氧核糖核酸）分子上具有遗传效应的特定核苷酸序列的总称，是具有遗传效应的ＤＮＡ分子片段。基因位于染色体上，并在染色体上呈线性排列。基因不仅可以通过复制把遗传信息传递给下一代，还可以使遗传信息得到表达。不同人种之间头发、肤色、眼睛、鼻子等不同，是基因差异所致。 人类只有一个基因组，大约有５－１０万个基因。人类基因组计划是美国科学家于１９８５年率先提出的，旨在阐明人类基因组３０亿个碱基对的序列，发现所有人类基因并搞清其在染色体上的位置，破译人类全部遗传信息，使人类第一次在分子水平上全面地认识自我。计划于１９９０年正式启动，这一价值３０亿美元的计划的目标是，为３０亿个碱基对构成的人类基因组精确测序，从而最终弄清楚每种基因制造的蛋白质及其作用。打个比方，这一过程就好像以步行的方式画出从北京到上海的路线图，并标明沿途的每一座山峰与山谷。虽然很慢，但非常精确。 随着人类基因组逐渐被破译，一张生命之图将被绘就，人们的生活也将发生巨大变化。基因药物已经走进人们的生活，利用基因治疗更多的疾病不再是一个奢望。因为随着我们对人类本身的了解迈上新的台阶

淀粉酶(amylase)一般作用于可溶性淀粉、直链淀粉、糖元等α－1，4-葡聚糖，水解α－1，4-糖苷键的酶。根据作用的方式可分为α-淀粉酶（EC3．2．1．1．）与β-淀粉酶（EC3．2．1．2．）。（1）α-淀粉酶广泛分布于动物（唾液、胰脏等）、植物（麦芽、山萮菜）及微生物。微生物的酶几乎都是分泌性的。此酶以Ca2 为必需因子并作为稳定因子，既作用于直链淀粉，亦作用于支链淀粉，无差别地切断α－1，4-链。因此，其特征是引起底物溶液粘度的急剧下降和碘反应的消失，最终产物在分解直链淀粉时以麦芽糖为主，此外，还有麦芽三糖及少量葡萄糖。另一方面在分解支链淀粉时，除麦芽糖、葡萄糖外，还生成分支部分具有α-1，6-键的α-极限糊精。一般分解限度以葡萄糖为准是35-50％，但在细菌的淀粉酶中，亦有呈现高达70％分解限度的（最终游离出葡萄糖）；（2）β-淀粉酶与α-淀粉酶的不同点在于从非还原性末端逐次以麦芽糖为单位切断α－1，4-葡聚糖链。主要见于高等植物中（大麦、小麦、甘薯、大豆等），但也有报告在细菌、牛乳、霉菌中存在。对于象直链淀粉那样没有分支的底物能完全分解得到麦芽糖和少量的葡萄糖。作用

Argonaute (AGO)：一类庞大的蛋白质家族，是组成RISCs复合物的主要成员。AGO蛋白质主要包含两个结构域：PAZ和PIWI两个结构域，但具体功能现在尚不清楚。最近的研究表明，PAZ结构域结合到siRNA 的3’的二核苷酸突出端；一些AGO蛋白质的PIWI结构域赋予slicer以内切酶的活性。PAZ和PIWI两个结构域，对于siRNA和目标mRNA相互作用，从而导致目标mRNA的切割或者翻译抑制过程，是必不可少的。同时，不同的AGO蛋白质有着不同的生物学功能。例如，在人当中，AGO2“筹划”了RISCs对于目标mRNA的切割过程；而AGO1 和AGO3则不具备这个功能。 Core RISC：是介导目标mRNA切割过程或者翻译抑制的最小的RNA-蛋白质复合物。在人和果蝇身上发现的分子量少于200kDa的RISCs可能就是core RISC的重要代表。AGO蛋白质和Core RISC密切相关。 Dicer (DCR)：是RNAase Ⅲ家族中的一员，主要切割dsRNA或者茎环结构的RNA前体成为小RNAs分子。对应地，我们将这种

与原癌基因编码的蛋白质促进细胞生长相反，在正常情况下存在于细胞内的另一类基因——肿瘤抑制基因的产物能抑制细胞的生长。若其功能丧失则可能促进细胞的肿瘤性转化。由此看来，肿瘤的发生可能是癌基因的激活与肿瘤抑制基因的失活共同作用的结果。目前了解最多的两种肿瘤抑制基因是Rb基因和P53基因。它们的产物都是以转录调节因子的方式控制细胞生长的核蛋白。其它肿瘤抑制基因还有神经纤维瘤病－1基因、结肠腺瘤性息肉基因、结肠癌丢失基因和Wilms瘤－1等。 　　Rb基因随着对一种少见的儿童肿瘤——视网膜母细胞瘤的研究而最早发现的一种肿瘤抑制基因。Rb基因的纯合子性的丢失见于所有的视网膜母细胞瘤及部分骨肉瘤、乳腺癌和小细胞肺癌等。Rb基因定位于染色体13q14，编码一种核结合蛋白质（P105－Rb）。它在细胞核中以活化的脱磷酸化和失活的磷酸化的形式存在。活化的Rb蛋白对于细胞从G0/G1期进入S期有抑制作用。当细胞受到刺激开始分裂时，Rb 蛋白被磷酸化失活，使细胞进入S期。当细胞分裂成两个子细胞时，失活的（磷酸化的）Rb蛋白通过脱磷酸化再生使子细胞处于G1期或G0的静止状态。如果由于点突变或13q14的

酶是生物大分子，酶作为蛋白质，其分子体积比底物分子体积要大得多。在反应过程中酶与底物接触结合时，只限于酶分子的少数基团或较小的部位。酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的部位，称为酶的活性中心（ active site ）。 从形体上看，活性中心往往是酶分子表面上的一个凹穴；从结构上讲，如果是单纯蛋白酶，其活性中心通常由酶分子中几个氨基酸残基侧链上的极性基团组成。构成酶的活性中心的氨基酸有天冬氨酸（ Asp ）、谷氨酸（ Glu ）、丝氨酸（ Ser ）、组氨酸（ His ）、半胱氨酸（ Cys ）、赖氨酸（ Lys ）等，它们的侧链上分别含有羧基、羟 基、咪唑基、巯基、氨基等极性基团。这些基团若经化学修饰，如氧化、还原、酰化、烷化等发生改变，则酶的活性丧失，这些基团就称为必需基团。对于需要辅因子的结合蛋白酶来说，辅酶（或辅基）分子或其分子上某一部分结构往往也是活性中心的组成部分。 构成酶活性中心的几个氨基酸，虽然在一级结构上并不紧密相邻，可能相距很远，甚至可能在不同的肽链上，但由于肽链的折叠与盘绕使它们在空间结构上彼此