HLA分子作为抗原肽受体结合和提呈抗原
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HLA 分子作为抗原肽受体结合和提呈抗原
经典HLA分子最基本的功能是与内源性抗原肽(HLAI类分子)和外源性抗原肽(HLAII类分子)结合，以肽―MHC复合物(pMilC)的形式表达在A1℃和靶细胞表面，被CDI或CEB阳性T细胞识别后启动适应性免疫应答。
与HLAI类分子结合的抗原肽为经加工处理过的内源性抗原，包括来自细胞内的自身抗原、肿瘤抗原、病毒抗原等。这些抗原肽一般均含有两个锚着位。一个是羧基末端的锚着位(即9肽中的P9)，该位置的氨基酸残基一般为疏水残基如亮氨酸、异亮氨酸。另一个锚着位位于9肽氨基端的第2位或第3位(P2、P3)。能与HLAⅡ类分子相结合的抗原肽来自经加工处理的外源性抗原。前面提到，这些抗原肽含有一段核心结合序列，核心序列的氨基端除有一个疏水氨基酸锚着残基外，中间与末端也有3个疏水残基。
HLA分子对抗原肽的识别既有特异性也有混杂性(promlscuous)。特异性指能与I类分子结合的抗原肽两端的锚着位以及与Ⅱ类分子相结合的4～5个位于核心序列中的锚着位，及相应的氨基酸残基组成相对恒定。由此，能够与同一类HLA分子相结合的抗原肽，其锚着位和锚着残基往往相同或相似，构成该HLA分子特有的共用基序(consensusmotif)。
混杂性指HLA分子与抗原肽之间的结合并不完全像抗原―抗体结合那样显示高度专一性。因为，不同的锚着位所要求的锚着残基的组成可以是有变化的，凡符合共用基序的抗原肽均可被同一类HLA分子所结合。例如外源性抗原加工提呈中的h链几乎能为所有HLAⅡ类分子的抗原结合槽所接纳即是一个例证。这一特性为应用肽疫苗进行免疫预防和免疫治疗提供了便利。
