Strep tag(strep标签)有哪些特点？

1.适合从真核或原核表达体系中纯化strep 标签蛋白

2. Strep-Tag II 为8 个氨基酸（W-S-H-P-Q-F-E-K），不会影响标签 蛋白的功能结构。

3. Strep-tag 可以和His 标签蛋白联合使用，进行两步纯化获得超高纯度蛋白。

Strep-tag 的一个特殊好处是它的尺寸相当小，而且它在生化方面几乎是惰性的. 因此，蛋白质折叠或分泌不受影响，通常不会干扰蛋白质功能。Strep-tag 特别适用于功能蛋白的分析，因为纯化过程可以保持在生理条件下。这不仅允许在天然状态下分离敏感蛋白质，而且还可以纯化完整的蛋白质复合物，即使只有一个亚基携带标签。

使用Strep标签可以得到非常高的纯度，蛋白有相近的难以去除的杂带也可使用。Strep标签为一段长度仅为8个氨基酸的短肽，可以结合链霉亲和素。而现在常用的Strep填料的配基为链霉亲和素改造之后的Strep-Tactin配基，大大增加了和Strep标签的结合能力。

具有较高的蛋白结合量以及非特异结合低的特点，可直接用于蛋白免疫沉淀以及分离纯化。是数个氨基酸组成的短肽标签，其对重组蛋白的结构和活性的影响可忽略不计，同时在生理条件下即可对蛋白进行亲和纯化，保证标签蛋白的生物活性。

Strep-tag的原理是生物素（biotin）和抗生物素蛋白链菌素（streptavidin）之间的结合反应，Strep-tag II由8个氨基酸残基组成，标签较小，对蛋白影响较小。适用于金属蛋白，膜蛋白，具有多个亚单位的敏感蛋白质复合体。

特点：1 促溶性：不能促进蛋白的溶解 2 标签大小：1.06 kDa，标签较小，一般不需要去除 3稳定性&亲和力：亲和力较差 4 表达系统：偏好真核表达，如酵母

作为目前最广泛使用的亲和纯化系统之一，Strep-tag系统的纯化过程温和、目的蛋白纯度高，且相容于多种表达系统的特性，近些年脱颖而出。

Strep tag（strep标签）能产出高纯度（95%）的目标蛋白，且能保持目标蛋白活性，主要是因其纯化流程温和。其次，能进行变性条件下的纯化。在用于WB/ELISA，可侦测目标蛋白。另外，还可固定目标蛋白，检测蛋白质交互作用，或更进一步用以筛选治疗用蛋白质，或是工业用酵素。但Strep tag纯化系统的价格相对His tag而言较高，所产出的目标蛋白数相对较少。