血红蛋白（hemoglobin）

　　 血红素和珠蛋白构成的缀合蛋白质，是脊椎动物血液的有色成分。其主要功能是运输氧，也有维持血液酸碱平衡的作用。血红素是含 2价铁的卟啉化合物。铁有 6个配位键，其中 4个与血红素的环状结构相连，并与之处在同一平面中。另 2个配位键中的一个与蛋白质部分相连，还有 1个则连接氧。珠蛋白含有 4个亚基（α ₂ β ₂ ），每个亚基连接 1个血红素辅基。人和许多动物血红蛋白α链（含 141个氨基酸残基）和β链（含 146个氨基酸残基）的氨基酸序列已确定，也已用 X射线衍射结构分析测定其四级结构（见蛋白质）。血红蛋白基因的点突变导致异常血红蛋白的产生。已发现数百种异常血红蛋白，其中只有一小部分引起疾病发生，最常见也最了解的疾病是镰刀形红细胞贫血病。

　　血红蛋白的四级结构对其运氧功能有重要意义。它能从肺携带氧经由动脉血运送给组织，又能携带组织代谢所产生的二氧化碳经静脉血送到肺再排出体外。现知它的这种功能与其亚基结构的两种状态有关，在缺氧的地方（如静脉血中）亚基处于钳制状态，使氧不能与血红素结合，所以在需氧组织里可以快速地脱下氧；在含氧丰富的肺里，亚基结构呈松弛状态，使氧极易与血红素结合，从而迅速地将氧运载走。亚基结构的转换使呼吸功能高效进行。

 

　　血红蛋白与一氧化碳的亲和力是与氧的亲和力的 200倍，破坏血红蛋白的运氧功能是煤气中毒的原因。