免疫球蛋白重链、轻链及其结构域
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免疫球蛋白重链、轻链及其结构域
Ig重链的分子质量为50―75 kh，由450～550个氨基酸残基组成。重链有5种，分别是μ、δ、γ、α和ε链，这五种重链决定了Ig的类别或同种型，即IgM、IgD、IgG、IgA和IgE。其中有些类别还再分为亚类，例如，人的γ链有四种：γl、γ2、γ3、γ4。小鼠的γ链也有四种：γ1、γ2a、γ2b、δ3。人的α链还分为α1和α2两种。因此人类免疫球蛋白的类别包括亚类共有9种，小鼠有8种。
Ig轻链的分子质量约25kDa，约含210个氨基酸残基。轻链有两种：κ链和λ链，这两种轻链决定了Ig的型别。一个天然的Ig分子两条轻链总是相同的，但在同一个体内可存在分别带有κ或λ链的抗体分子。不同种属生物体内两型轻链的比例不同，正常人血清免疫球蛋白κ链：λ链约为2：1，而在小鼠的比例为20：1。
Ig分子的两条重链和两条轻链都可折叠为数个环形结构域(domain)。每个结构域约含110个氨基酸残基，其二级结构是由几股多肽链折叠形成两个反向平行的p―片层(anti-parallelp―sheet)，两个F―片层由二硫键垂直连接。
重链的V区有一个结构域(VH)，但γ、α、δ链的C区各有三个结构域，分别称为CHl、CH2、CH3㈠和s链的C区有四个结构域，分别为CHl、CH2、CH3和CH4，其CH2相应于铰链区的部位，部分起铰链区的功能。轻链V区和C区各由一个结构域构成，分别为VL和CL。
免疫球蛋白结构域示意图
A．免疫球蛋白重链和轻链折叠形成的环形功能区为结构域，CDR为互补决定区，FR为骨架区；B．Ig二级结构是由几股多肽链折叠而成的两个反向平行的9―片层，两个9―片层由一个链内二硫键垂直连接，形成β―三明治结构。
