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各位大佬,我昨天看文献又遇见一个问题。磷酸化的b-catenin在wnt通路上应该是失活的,正常的b-cetenin在wnt通路上应该是有作用的。这篇文章这个部分的结论是S100A4可以导致磷酸化的b-cetenin上调。但是他最后的结论又是S100A4促进了wnt/b-cetenin通路。我感觉这个有点矛盾呀
晓雨知春来
你看的这篇文章提到s100A4能够增加磷酸化B-catenin的水平,而且S100A4又能增强Wnt/Bcatenin信号通路,看起来确实有些矛盾。但是需要注意的是,B-catenin的磷酸化不一定都会导致它的降解。在某些情况下,B-catenin的磷酸化可能会改变它的亚细胞定位或与其他蛋自的相互作用。
可能的解释是S100A4增加的磷酸化B-catenin并不是导致其降解的那种,反而可能是有利于Bcatenin的稳定和/或核内积累的。这种机制可能涉及到具体的磷酸化位点和上下文的影响
无论如何,具体的机制需要依赖实验来验证。这种情况在生物学研究中并不罕见,特定的相互作用可能会依赖于很多因素,如磷酸化位点,蛋白质的具体形式,以及细胞内的环境
土井挞克树
磷酸化b-catenin在wnt是起作用的
loveliufudan
正常情况下,没有Wnt信号的时候,β-catenin会被磷酸化,然后由泛素-蛋白酶体途径降解,从而阻止其进入细胞核引发基因转录。
然而,当Wnt信号存在时,这种降解途径会被抑制,β-catenin不再被磷酸化和降解,从而能够进入细胞核并与转录因子结合,启动目标基因的转录。
你看的这篇文章提到S100A4能够增加磷酸化β-catenin的水平,而且S100A4又能增强Wnt/β-catenin信号通路,看起来确实有些矛盾。但是需要注意的是,β-catenin的磷酸化不一定都会导致它的降解。在某些情况下,β-catenin的磷酸化可能会改变它的亚细胞定位或与其他蛋白的相互作用。
可能的解释是S100A4增加的磷酸化β-catenin并不是导致其降解的那种,反而可能是有利于β-catenin的稳定和/或核内积累的。这种机制可能涉及到具体的磷酸化位点和上下文的影响。
无论如何,具体的机制需要依赖实验来验证。这种情况在生物学研究中并不罕见,特定的相互作用可能会依赖于很多因素,如磷酸化位点,蛋白质的具体形式,以及细胞内的环境等。
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