血红蛋白

　　红细胞中运输氧及二氧化碳的蛋白质，由球蛋白与血红素结合而成。分子量约 64， 500，其中蛋白质占 96％。血红素由二价铁原卟啉组成。球蛋白由两对不同肽链组成。每个肽链含 1个血红素分子，所以 1个血红蛋白分子能结合 4个氧分子。正常人血红蛋白（ Hb）含血红蛋白 A（ HbA）、血红蛋白 A₂ （ HbA₂ ）及血红蛋白 F（ HbF）。 HbA由一对α链及一对β链构成（α ₂ β ₂ ），约占成人血红蛋白的 97％。 HbA₂ 由α链及δ链组成（α ₂ δ ₂ ），占成人血红蛋白的 2～ 3％， HbF又称胎儿血红蛋白，由α链与γ链组成（α ₂ γ ₂ ），占胎儿时血红蛋白的 60～ 90％，成人时不超过 1％。结构与上述几种不同的血红蛋白称异常血红蛋白，目前发现的已超过 300种，但并不都表现出症状。血红蛋白的主要生理功能是运输氧和二氧化碳及调节血液的酸碱平衡。血红蛋白能与氧迅速结合成氧合血红蛋白（ HbO₂ ），也能迅速解离。其结合与解离取决于血液中氧分压的高低，当血液流经肺部时，氧分压增高，使得大部 Hb与 O₂ 结合成 HbO₂ ；血液流经组织时，氧分压下降，一部分 HbO₂ 解离，释放出 O₂ ，供组织利用。血液对 CO₂ 运输的机制比较复杂。其一是当血液流经组织时， CO₂ 分压升高， Hb可以与 CO₂ 结合成氨基甲酸血红蛋白，到肺部时释放出 CO₂ ，而又与 O₂ 结合，如此循环，这是一个非常复杂的物理、化学反应过程。如果 Hb上的铁被氧化成三价铁，则所结合氧不易分离，失去带氧能力。此外， Hb也能与 CO结合，其与 CO的亲合力比 O₂ 大约 200倍，所以空气中只要有少许 CO存在，即可有大量 HbCO，而使 HbO₂ 下降，产生窒息，即煤气中毒。血红蛋白浓度与红细胞数目有关。我国成年男子 Hb为 120～ 160克 /升，女子为 110～ 150克 /升。贫血时红细胞与 Hb都减少，下降程度与疾病及其严重程度有关。红细胞破坏后， Hb就降解成其它物质，所以血红蛋白的生理功能只能在红细胞内完成，游离到血浆中后即失去作用。