米海利斯-曼恬理论 Michaelis-Menten’s theory

　　米海利斯（ L． Michaelis）和曼恬（ M． L． Men-ten， 1913）提出来的酶反应速度的理论。后来由布里格斯（ G． E． Briggs）和霍尔丹（ J． B． S． Halda-ne）加以修正。它的主要内容是酶 E和底物 S之间生成中间复合物 ES（酶底物复合物 enzyme-substra-te complex），假定由于它的分解发生反应而得到产物 P，推导出酶反应速度与底物浓度的关系。今

 

　　对各反应阶段如果符合质量作用定律（ k 1， k-1， k 2分别是速度常数），在浓度为〔 S〕时，则可得到关于反应速度 v的公式：

 

　　如将 v/V对 1n〔 S〕作图，则可得到可 v/V=1/2处为折点的 s形曲线，在 K_m 值远为低的底物浓度范围内反应速度和底物浓度成正比。随着底物浓度增大反应速度增加的比例变少，终于在〔 S〕＞＞ Km时达到恒定的最大速度 V。这时酶或酶反应系统就底物来说被饱和了。林威沃（ H． Lineweaver）和贝尔克（ D． Burk）（ 1934）提出，上式的变式：

 

　　把 1/v对 1/〔 S〕作图得到直线，用此方法由实验值求 V和 K_m 是方便的（ Lineweaver-Burk作图）。 K_m 称为米海利斯常数，它的大小和浓度相同，一般用 M表示，它的值和酶反应速度成为 v=（ 1/2） V那样的半速底物浓度（半饱和底物浓度）在数值上是一致的。 K_m 值越小（大），则此酶反应越被低浓度（高浓度）的底物所饱和。这可以说是酶对其底物具有强或弱的结合的亲和力。按照来海利斯等原来的说法，假定上式中 k_-1 ＞＞ k ₂ ，则 K_m ＝ k_-1 /k ₁ ，即 K_m 被解释为表示 ES复合物的解离常数 Ka ，这在酶化学的许多文献中有这样的情形是不少的。米海利斯的模式除了说明原来的对象是酶反应之外，也为一般记述、整理生物现象的一种形式，具有极广阔的适用范围。