钙黏蛋白超家族

钙黏蛋白为I型膜蛋白，由723-748个氨基酸构成，分子胞膜外区包含5个(ECl-EC5)约由110个氨基酸残基组成的重复结构域，含有2个LDRExxYxL基序，近膜区EC5有4个保守的半胱氨酸。ECl-EC3中DXNDN或DXD基序是Ca2+结合的部位。

N端113个氨基酸残基构成钙黏蛋白分子的配体结合部位，其中His-Ala-Val(HAV)基序介导同型黏附作用。胞质区较短，且高度保守，并与细胞骨架蛋白包括连环蛋白、皮质肌动蛋白束相连，在发挥钙黏蛋白细胞黏附中起着重要作用。在细胞表面，钙黏蛋白分子倾向于集中分布于细胞与细胞的连接处。

经典的钙黏蛋白的特点是具有Ca2+依赖的同型黏附，介导细胞与细胞之间的黏附作用，胞质区同。、p和丁连环蛋白(catenin)相连，形成多种蛋白的复合体，是cadherin发挥细胞间黏附作用的分子基础。

经典的钙黏蛋白不仅为维持实体组织之必须．也是胚胎时期细胞发生重排的重要分子条件。此处主要介绍经典的钙黏蛋白亚家族中的E-cad―herin、N-cadherin和P-cadherin，E、N和P分别表示上皮(epithelial)、神经(nerve)和胎盘(placenta)。

(1)上皮钙黏蛋白(E-cadherin)：主要分布在非神经上皮组织，通过和。、p和丁连环蛋白与细胞骨架肌动骨白相连而聚积，这种复合体的形成对于E-cadherin调节细胞的黏附作用以及把Ecadherin连接到其他内在膜蛋白起着关键作用。

E-cadherin主要参与胚胎发育以及正常组织中上皮细胞层的形成和维持。小肠上皮细胞E-cadherin还同表达于IEL上的。Ep7整合素分子黏附。