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真核生物蛋白激酶

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真核生物中发现的蛋白激酶很多,根据其底物蛋白被磷酸化的氨基酸残基种类,可将它们分为5类,即①丝氨酸/苏氨酸(Ser/Thr)蛋白激酶:蛋白质的羟基被磷酸化;②酪氨酸(Tyr)蛋白激酶:蛋白质的酚羟基作为磷受体;③组氨酸蛋白激酶:蛋白质的组氨酸、精氨酸或赖氨酸的碱性基团被磷酸化,主要出现于“双组分信号系统”(two-component signal system);④色氨酸蛋白激酶:以蛋白质的色氨酸残基作为磷受体;⑤天冬氨酰基/谷氨酰基蛋白激酶:以蛋白质的酰基为磷受体。目前发现的植物蛋白激酶以前3类为主。而Stone和Walker(1995)根据蛋白激酶催化区域氨基酸序列的相似性,将植物蛋白激酶分为5大组。这5大组蛋白激酶分别为①AGC组:以cAMP(环腺苷酸)依赖的蛋白激酶PKA、cGMP(环鸟苷酸)依赖的蛋白酶PKG及钙和磷脂依赖的蛋白激酶PKC为代表,以受第二信使(如cAMP、cGMP、DAG(二酰甘油)和Ca 2 )激活为特征。②CaMK组:包括Ca 2 /CaM依赖的蛋白激酶CaMK、Ca 依赖而CaM不依赖的蛋白激酶CDPK等,依赖第二信使是该组蛋白激酶的普遍性。③CMGC组:包括MAPK(分裂原激活的蛋白激酶)、CDK(周期素依赖的蛋白激酶)等,相对于前2组蛋白激酶依赖于第二信使,该组激酶作用于下游的磷酸化级联系统。④传统的PTK组:为酪氨酸蛋白激酶,目前在植物中尚未发现纯粹的酪氨酸蛋白激酶,但并不意味着Tyr残基的磷酸化对植物不重要。二重特异性蛋白激酶如MAPKK在植物中的发现,证明了Tyr残基的磷酸化可能在高等植物中具有重要的生理作用。⑤其它组:如类受体蛋白激酶RLKs及乙烯信号转导元件CTRl(胞质级联蛋白激酶MAPKKK)等。此外,根据磷酸化的底物不同,还可将蛋白激酶分为组蛋白蛋白激酶、酪蛋白蛋白激酶等,但由于蛋白激酶可磷酸化底物的多样化,这种分法很不确切,已经被根据底物磷酸化氨基酸的分类方法所取代,有些如酪蛋白蛋白激酶,只是由于习惯而一直被沿用下来。根据有无调节物将蛋白激酶分为信使依赖的蛋白激酶和非信使依赖的蛋白激酶,有些信使依赖的蛋白激酶的首字母缩略词已为人们所接受,如cAMP依赖的蛋白激酶PKA、钙和磷脂依赖的蛋白激酶PKC以及钙依赖钙调素不依赖的蛋白激酶CDPK等,它们彼此间存在结构和功能上的相关关系。

真核生物蛋白激酶都有一个由250~300个左右的氨基酸残基组成的催化区,所有已知的蛋白激酶催化区都只有氨基酸序列同源性,该区可分为11个亚区或12个亚区(其中VI亚区又分为a和b)。某些亚区的氨基酸顺序可用来判断蛋白激酶的酶特异性,例如,亚区VI的交感序列DLKPEN一般存在于对Ser/Thr进行磷酸化的激酶催化区中:而DLRAAN或DLAARN则多发现于Tyr激酶的催化区。同样,亚区VIII的GT/SXXYXAPE多见于Ser/Thr激酶中,而PI/VK/RWT/MAPE则多存在于Tyr激酶中(此处所用单个字母为氨基酸代号,X则代表任何氨基酸)。各个亚区的具体功能还不清楚,只有亚区I通过突变分析被证实与将磷酸根从ATP转移到蛋白质底物上的过程有关。蛋白激酶除了具有同源性的催化区外,还都有一个调节区。无活性的蛋白激酶全酶是由调节亚基和催化亚基构成的四聚体,当调节因子与调节区结合后,就把催化区暴露或游离出来,以磷酸化胞质中的底物;另外,游离的催化亚基还可迁移到细胞核内,介导基因的表达。

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