免疫球蛋白（immunoglobulin，Ig）

　　 存在于血浆中的一类具有抗体活性的或化学结构与抗体相似的球蛋白。人和动物的免疫血清中的免疫球蛋白极不均一，其组成、结构、大小、电荷、生物学活性等都有很大差异，约占机体全部血清蛋白的20～25％。目前已在人、小鼠等血清中先后分纯得到5类免疫球蛋白，1968年，世界卫生组织统一命名为免疫球蛋白G（IgG）、免疫球蛋白M（IgM）、免疫球蛋白A（IgA）、免疫球蛋白D（IgD）、免疫球蛋白E（IgE）。各类免疫球蛋白的化学结构虽有不同，但都是由二硫键连接的四条多肽链组成。其中一对多肽键较长，约含有450个氨基酸，分子量为50000道尔顿，称为重链（H链）；另一对多肽链较短，约含有214个氨基酸，分子量约为25000道尔顿，称为轻链（L链）。两条相同的重链由二硫键连接起来，呈Y型；两条相同的轻链则由二硫键连接在其氨基端（N端）的两侧，形成对称的高分子结构。这种四肽链结构称为单体。各类免疫球蛋白重链的结构及抗原均不相同。不同的重链分别以希腊字母γ、α、μ、δ、和ε表示。并以此将免疫球蛋白相应地分为IgG、 IgA、 IgM、IgD和IgE五类。而轻链则只有两种类型，即κ及λ。每一个Ig分子中，两条轻链及两条重链都是同型的。

 

　　单体的每条重链或轻链均可分为两部分，即可变区和稳定区。多肽链N端轻链的1/2与重链的1/4，氨基酸排列顺序随抗体特异性的不同而有所变化，称为可变区（V区）。该区的多肽链折叠形成抗原结合点。抗体的不同特异性，可由重链及轻链V区中氨基酸性质及顺序的改变而体现。多肽链羧基端（C端）轻链的1/2及重链的3/4氨基酸排列顺序比较稳定，称为稳定区（C区）。免疫球蛋白的免疫原性、穿过胎盘及结合补体等生物学特性，一般认为是在C区。所有的轻链都有两个功能区，即VL区和CL区；而重链则不相同。IgG、IgA及IgD的重链各有一个V功能区（VH区）和三个C功能区（CH₁ 区、CH₂ 区、CH₃ 区）、而IgM及IgE的重链多一个C功能区，即CH₄ 区。现一般认为，CH₁ 、CL区是遗传标志所在区；CH₃ 区是补体活化部位，并有通过胎盘的作用，CH₃ 区又是固定组织细胞的部位；CH₃ 及CH₄ 还可参与I型变态反应。另外，在CH₁ 及CH₂ 之间还有一枢纽区或称绞链区。该区富含脯氨酸，对木瓜蛋白酶及胃蛋白酶敏感，具有弹性，可自由折叠及展开至180度。绞链区与抗体分子的变构有关。

 

　　如用木瓜蛋白酶处理Ig，可在绞链区断开，形成两个Fab段和一个Fc段。Fab段能与抗原结合，不过它是单价的。在体外条件下不能形成肉眼可见的结合反应。Fc为结晶片段、无抗体活性，但具有穿过胎盘（IgG）、结合补体、结合细胞等性质。如用胃蛋白酶IgG分子的构型变化处理Ig，可从Ig绞链区二硫链的C端切开，将Ig分成一个由二硫键连接的含有两个Fab的片段，其功能与Fab相同，但能与相应抗原形成肉眼可见的结合反应。余下的部分是小于Fc段的多肽链，不再具有任何生物学活性。通过对Ig水解片段的研究，不仅对阐明Ig的结构和生物学特性有重要理论意义，对制备免疫制品和临床治疗也有重要意义。如白喉或破伤风抗毒素经胃蛋白酶降解后，可降低其引起变态反应的能力。而丙种球蛋白经降解后，可用以静脉注射。

　　免疫球蛋白在浆细胞中进行生物合成。浆细胞核中的DNA将合成Ig的信息转录给mRNA，mRNA进入细胞质到达核糖体，在tRNA的参与下，再将信息翻译成免疫球蛋白。由于抗体形成细胞的遗传性有所不同，所以，即使是同一种抗原免疫机体，产生的免疫球蛋白在抗原决定簇上也有差别。免疫球蛋白的这种差异，可通过血清学反应来测定及分类。