磷酸单酯酶 phosphomonoesterase
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1935
为水解磷酸单酯的酶,即狭义的磷酸(酯)酶。根据条件也可将磷酸基向其它醇类转移。此酶有特异性低可对许多磷酸单酯发生作用者,也有只对特异的底物发生作用者,后者冠以底物的名称以与前者区别;前者更根据其最适pH和抑制和活性等性质,而分为下列四型。Ⅰ型(碱性磷酸(酯)酶, EC3. 1. 3. 1):最适 pH= 8.6— 9.4, pH= 7.5— 8.5最稳定。在一定程度上 Mg2 或其它二价阳离子也可使其活化,可被半胱氨酸和硫化氢等抑制。对磷酸甘油(磷酸酯酶的标准的底物)的α -异构体比β -异构体可更快的分解。在动物组织中广泛分布,特别是在骨、肠粘膜、肾、乳腺和乳汁中更多;在血清中所见到的认为是来自于肝、小肠及骨组织。在细胞中以与表面膜结合的形式存在;在小肠粘膜上皮细胞的微绒毛膜中具有较高的浓度;肾脏中肾小管上皮细胞也不少。生理功能尚不清楚。在少数的霉菌和细菌中也可看到,但高等植物和高等菌类中不存在。Ⅱ型〔酸性磷酸(酯)酶, EC3. 1. 3. 2〕:最适 pH= 5.0— 5.5, pH= 5.0— 6.0时最稳定。不为 Mg2 所活化,氟化物有显著的抑制作用, SH化合物无影响。对磷酸甘油的特异性与Ⅰ型相同。在高等动物体广泛分布,但存在的组织与Ⅰ型不同。在人的前列腺中很多,也分泌到精液中;另外在高等植物和菌类具有活性高的酶,在细菌(例如丙酮丁醇梭菌 Clostridium acetobutylicum)中也有此酶。Ⅲ型:最适 pH= 3.0— 4.2,在 pH= 4.5— 5.5时最稳定,中性条件下很不稳定。关于抑制及其它诸性质,因酶原的不同而稍有不同, Mg2 具有抑制作用,氟化物无抑制作用,半氨酸有抑制作用;特异性与Ⅰ型相同。在动物组织中也广泛存在,肝脏及脾脏中更多。在米糠、酵母菌和霉菌中也有。Ⅳ型:最适 pH= 5.0— 6.0。在 pH= 6.5— 7.5条件下最稳定。 Mg2 及 Mn2 有显著的活化作用。对α -磷酸甘油比β异构体可更好地分解。在红血球、下层酵母菌、曲霉以及许多细菌中均含有此酶。磷酸单脂酶还分:( a)己糖二磷酸(酯)酶;( b) 5’ - 核苷酸酶;( c)酰基磷酸(酯)酶( acyl phosphatase):存在于肌肉及肝脏,作用于像乙酰磷酸那样的低级脂肪酸的酸酐型高能磷酸键;( d)己糖 -6- 磷酸(酯)酶( Hexose- 6- phos- phatase),存在于肝脏;( e)磷蛋白磷酸(酯)酶( phosphoprotein phosphatase),可特异地作用于酪蛋白等磷蛋白,存在于鸡胚及胃粘膜等。另外也有从磷酸化酶 a特异分离磷酶的酶,参与由修饰酶蛋白的活性调节。