磷酸单酯酶 phosphomonoesterase

为水解磷酸单酯的酶，即狭义的磷酸（酯）酶。根据条件也可将磷酸基向其它醇类转移。此酶有特异性低可对许多磷酸单酯发生作用者，也有只对特异的底物发生作用者，后者冠以底物的名称以与前者区别；前者更根据其最适pH和抑制和活性等性质，而分为下列四型。Ⅰ型（碱性磷酸（酯）酶， EC3． 1． 3． 1）：最适 pH= 8.6— 9.4， pH= 7.5— 8.5最稳定。在一定程度上 Mg² 或其它二价阳离子也可使其活化，可被半胱氨酸和硫化氢等抑制。对磷酸甘油（磷酸酯酶的标准的底物）的α -异构体比β -异构体可更快的分解。在动物组织中广泛分布，特别是在骨、肠粘膜、肾、乳腺和乳汁中更多；在血清中所见到的认为是来自于肝、小肠及骨组织。在细胞中以与表面膜结合的形式存在；在小肠粘膜上皮细胞的微绒毛膜中具有较高的浓度；肾脏中肾小管上皮细胞也不少。生理功能尚不清楚。在少数的霉菌和细菌中也可看到，但高等植物和高等菌类中不存在。Ⅱ型〔酸性磷酸（酯）酶， EC3． 1． 3． 2〕：最适 pH= 5.0— 5.5， pH= 5.0— 6.0时最稳定。不为 Mg² 所活化，氟化物有显著的抑制作用， SH化合物无影响。对磷酸甘油的特异性与Ⅰ型相同。在高等动物体广泛分布，但存在的组织与Ⅰ型不同。在人的前列腺中很多，也分泌到精液中；另外在高等植物和菌类具有活性高的酶，在细菌（例如丙酮丁醇梭菌 Clostridium acetobutylicum）中也有此酶。Ⅲ型：最适 pH＝ 3.0— 4.2，在 pH= 4.5— 5.5时最稳定，中性条件下很不稳定。关于抑制及其它诸性质，因酶原的不同而稍有不同， Mg² 具有抑制作用，氟化物无抑制作用，半氨酸有抑制作用；特异性与Ⅰ型相同。在动物组织中也广泛存在，肝脏及脾脏中更多。在米糠、酵母菌和霉菌中也有。Ⅳ型：最适 pH= 5.0— 6.0。在 pH= 6.5— 7.5条件下最稳定。 Mg² 及 Mn² 有显著的活化作用。对α -磷酸甘油比β异构体可更好地分解。在红血球、下层酵母菌、曲霉以及许多细菌中均含有此酶。磷酸单脂酶还分：（ a）己糖二磷酸（酯）酶；（ b） 5’ - 核苷酸酶；（ c）酰基磷酸（酯）酶（ acyl phosphatase）：存在于肌肉及肝脏，作用于像乙酰磷酸那样的低级脂肪酸的酸酐型高能磷酸键；（ d）己糖 -6- 磷酸（酯）酶（ Hexose－ 6－ phos－ phatase），存在于肝脏；（ e）磷蛋白磷酸（酯）酶（ phosphoprotein phosphatase），可特异地作用于酪蛋白等磷蛋白，存在于鸡胚及胃粘膜等。另外也有从磷酸化酶 a特异分离磷酶的酶，参与由修饰酶蛋白的活性调节。