B细胞的抗原识别信号转导的启动

静止状态时，Src家族的PTK如Fyn、Blk和Lyn通过酰基化与膜脂结合而附着于细胞膜内侧，因成簇和相互磷酸化而激活后，首先使结合于BCR的Iga／Igp分子胞内段上ITAM中的酪氨酸残基发生磷酸化，磷酸化的ITAM招募各种带有SH2结构域的蛋白质分子，首当其冲的是带有两个SH2结构域的Syk-PTK分子。

Syk与T细胞中的ZAP-70一样，都属胞质中游离的Syk家族。Syk分子一旦被募集到ITAM附近，其SHl结构域即活性中心的酪氨酸残基可迅速从Src-PTK获得磷酸根(发生磷酸化)而被激活。

与此同时，通过BCR-Ag-C3dg-CD21途径发生辅助受体复合物与BCR等分子的聚合。

CDl9胞内段的酪氨酸残基，在SrC-PTK的作用下同时发生磷酸化。磷酸化的CDl9除了结合Src家族PTK中的Lyn等增强BCR的信号转导，主要通过其YxxM基序募集P1 3K，共同参与启动信号转导的磷脂酰肌醇途径。