调钙蛋白 calmodulin
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为广泛存在于真核细胞中的 Ca2 受体蛋白质（参见钙结合蛋白）。分子量 1.7万，具有与肌肉的肌钙蛋白 C相似的氨基酸顺序，对热稳定，等电点为 4.0， 1分子可与 4分子的 Ca2 结合，其解离常数约为 10-6 M。曾被发现作为环腺苷磷酸二酯酶的活化蛋白（垣内史朗等， 1970）。后来发现腺苷酸环化酶、磷酸化酶 b激酶、红细胞膜 Ca2 、 Mg2 － ATP酶、 NAD激酶、肌球蛋白 L链激酶等酶，都可在 Ca2 的存在下被其活化。关于活化的机制，认为是由于与 Ca2 结合的调钙蛋白与非活性酶结合，从而使其活化。另外，它不但仅起活化酶的作用，而且也有调节微管重合等多种机能。
