蛋白质（protein）

　　氨基酸用肽键相连构成的生物大分子，是细胞最重要的功能成分，约占原生质有机成分的一半。

　　功能 基因表达成蛋白质，才能体现生物的特性。蛋白质的功能多种多样，可列举如表。

 

　　分类 整个生物界的蛋白质有百万种以上，分类方法如下：

　　依据功能分类 除贮存蛋白质和结构蛋白质外皆为功能蛋白质（酶、调节蛋白、运动蛋白，运输蛋白、防御蛋白等）。

　　依据多肽链的数目分类 只含一条多肽链的蛋白质称单链蛋白质；含有2条或多条多肽链的蛋白质称寡聚蛋白质。寡聚蛋白质的多肽链数目一般为偶数，其中的多肽链叫做亚基。

　　依据化学组分分类 只含氨基酸成分的蛋白质称单纯蛋白质，又可根据溶解度及来源分成清蛋白、球蛋白、谷蛋白、醇溶谷蛋白等。除氨基酸外还含有非氨基酸成分的蛋白质叫做缀合蛋白质。其非氨基酸部分称作辅基。根据辅基的化学性质不同又可分成脂蛋白（含脂质），糖蛋白（含糖类）、核蛋白（含核酸）、色蛋白（含色素）、黄素蛋白（含核黄素）、金属蛋白（含铁、铜或锌等金属）等。辅基通常和缀合蛋白质的功能密切相关。

　　依据分子形状分类 可分成2类。一类叫做球状蛋白质，其分子形状为球状或椭球状，溶于水。各种功能蛋白质如酶、蛋白质激素等多属此类。另一类叫做纤维状蛋白质，其分子外形为纤维状，不溶于水。结构蛋白质多属此类，如结缔组织的胶原、蚕丝的丝心蛋白和毛发的角蛋白。

　　结构 蛋白质的基本结构是多肽链（化学结构），多肽链又盘曲折叠成特定的形状（空间结构或构象）。构象是因共价单键旋转所造成的结构。肽键是共价键，而且蛋白质分子中有多个肽键，所以，理论上因肽键旋转可构成无数的构象。但因为肽键是平面结构，C—N键不能自由转动，也限制了肽键周围单键的转动，这使得蛋白质分子只有1种或少数几种稳定的构象。一般用4个层次描述蛋白质的结构。

　　一级结构 指多肽链中氨基酸残基的排列顺序（序列）。1955年桑格（F.Sanger）首先发表了牛胰岛素的一级结构，这个蛋白质有两条用二硫键相连的多肽链，共51个氨基酸残基。到80年代初期，报告一级结构的蛋白质已达700种以上。一级结构是更高级结构的基础，一级结构决定空间结构。一般把空间结构分成3个层次。

　　二级结构 指的是多肽链的折叠方式。这种折叠是由并列的肽键间形成氢键造成的。氢键在一个肽键的羰基氧和另一肽键的酰胺氢间生成，主要有螺旋和β-折叠两种形式。在螺旋结构中，氢键在多肽链内部；在折叠结构中，氢键存在于多肽链之间；可以在，也可以不在同一肽链的区段间。最普通的螺旋结构是α-螺旋，它的每一转含3.6个氨基酸残基，其沿长轴的螺距约为0.54纳米，每个氨基酸残基的NH与前方第4个氨基酸残基的CO用氢键相连，其侧链在螺旋的外侧。这样，每个肽键均参与氢键的形成。相邻的螺旋再用氢键连接，使α-螺旋得以稳定。角蛋白的基本结构是α-螺旋。许多球状蛋白质也含有或多或少的α-螺旋区域，如血红蛋白约含75％α-旋。所有已知的蛋白质螺旋都是右手螺旋，只有胶原特殊，它的基本螺旋是左手螺旋。在β-折叠结构中，多肽链是伸展的。根据毗邻肽链的方向是从N端向C端还是从C端向N端又可分成平行式和反平行式两种。两者方向相同的为平行式；相反的为反平行式。氨基酸残基突出在折叠层外。所以只在侧链相对小时才能形成β-折叠结构堆积起来所构成的片层。在纤维状蛋白质中，β-折叠主要取反平行式，蚕丝的丝心蛋白有代表性。球状蛋白质的折叠肽链也常具有部分β结构，平行与反平行形式都广泛存在。

 

　　三级结构 球状蛋白质的多肽链在二级结构的基础上进一步折叠盘曲成致密的球形称三级结构。维系三级结构的力是氨基酸侧链间的相互作用力，如氢键、正负离子互相吸引和疏水基因的相互作用等。假若蛋白质分子只含一条多肽链，三级结构就给出氨基酸残基在整个分子空间排布的细节，包括酶的活性部位或抗体的抗原结合部位。有些蛋白质的三级结构已用X-射线衍射法加以确定，如肌红蛋白、核糖核酸酶等。（a）-Lys-Ala-His-Gly-Lys-Lys-Val-Leu-Gly-Ala-四级结构 假若蛋白质是含有2条或更多相同或不同多肽链的寡聚蛋白质，这些多肽链（亚基）间由非共价键连接构成的结构，就是该蛋白质的四级结构，也即亚基结构。亚基有独立的三级结构，但一般不具有蛋白质的完整功能，如血红蛋白可运输氧，其任一亚基均无运氧功能。

　　性质

　　两性性质 多肽链的一端具有自由氨基，另一端具有自由羧基，其中氨基酸残基的不少侧链还含有酸性或碱性基团，使蛋白质有两性性质。在等电点时不含净电荷，表现为两性离子，此时在电场中不移动，溶解度最小。由于有两性性质，蛋白质也表现缓冲作用。

　　溶解度 极性和非极性氨基酸在蛋白质分子表面的分布，分子的形状和环境因素（pH、离子强度、温度等）都能影响蛋白质的溶解度。伸展的纤维状蛋白质多不溶于水。球状蛋白质的非极性（疏水）氨基酸多聚集在分子内部，极性（亲水）氨基酸多分布在表面，这造成分子外部包围一层保护性的水膜，使许多体液稳定。

　　变性（denaturation） 蛋白质的构象可因酸、碱、尿素等化学因素或热、紫外线或X射线照射等物理因素的作用遭到破坏，引起可逆或不可逆的变性。蛋白质变性的主要表现是生物活性丧失，也有一些物化性质的变化，如蛋清加热凝固是不可逆变性，酒精消毒是使细菌蛋白质变性，制作豆腐的基本原理就是让大豆蛋白质变性凝固。最早提出蛋白质变性学说的是我国科学家吴宪（1931）。