组织蛋白酶cathepsin
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组织蛋白酶 cathepsin 在各种动物组织的细胞内（特别是溶酶体部分）发现的一类蛋白酶。此名源自希腊语的“消化”，为威尔斯达特（ R． Willstā atter， 1929）命名的。来源于同一种类组织细胞的也是由组织蛋白酶 A． B． C． D． E等多种酶组成。可以根据所作用的代表性底物的种类进行分类，但似乎各自还有数种同工酶。组织蛋白酶 A的代表性底物是 N-苄氧基羰基 -L-谷酰胺 -L-苯丙氨酸，最适 pH约 5.5（ 3— 6），可能是一种羧肽酶，可为二异丙基磷氟酸（ DFP）或对氯汞苯甲酸（ PCMB）失活。组织蛋白酶 B催化苯甲酰 -L-精氨酰胺的水解。其活性的表现需要巯基化合物（ SH化合物）的存在，最适 pH在 6附近，有人认为是类似木瓜蛋白酶的肽链内切酶，已知有 B1 和 B2 （或 B′和 B）二种。组织蛋白酶 C的代表性底物是甘氨酰 -L-苯丙酰胺，在 pH5附近催化此酰胺键的水解，在 pH7附近时催化以其它底物分子的氨基代替水分子作为受体的转移反应，亦称为二肽氨肽酶Ⅰ（由第一个反应命名）或二肽转移酶（按第二个反应命名）。能为巯基化合物或 Cl- 离子所激活。还未找到组织蛋白酶 D和 E能够作用的简单的合成底物，两者在 pH2.5— 4.0显有消化酸变性的血红蛋白或血清白蛋白的肽链内切酶的作用。巯基化合物对活性没有影响， DFP也不抑制。尚缺乏对于组织蛋白酶 E的底物专一性的研究，此酶的活力不受巯基化合物、一碘乙酸的影响。
