免疫球蛋白的识别和结合抗原功能
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免疫球蛋白的识别和结合抗原功能
1．Ig特异性识别和结合抗原的活性由其V区CDR所组成的抗原结合槽结构所决定的。抗原结合槽和抗原表位的结合是空间构象上的互补，结合小型抗原如半抗原或短肽的抗原结合部位大多为袋型或沟槽型，对大型抗原如蛋白质，大多为平面型。抗原结合槽结合抗原可以是锁―匙(1ock-key)样的直接互补，也可是结合抗原表位后构象诱变而致的诱导吻合(inducedfit)。由于Ig可为单体、二聚体和五聚体，故其结合抗原表位的数目不同。Ig结合抗原表位的个数称为抗原结合价。抗体的单个表位结合部位与单价抗原(或表位)的结合力，称为亲和力(amnlty)。由于抗体和抗原的结合是非极性的，结合和解离处于可逆状态，当两者达到平衡状态时，结合和解离的比率，就是抗体的亲和力，用亲和常数(amnityconstant，Ka)表示。解离率越低，亲和力越高。一般来说抗体的亲和力变化在10s/M (低亲和力)和1012/M (高亲和力)范围内。当抗体有两个或更多的结合部位(如IgM)，而抗原的表位也不止一个时，只有当所有的结合部位都不结合抗原表位时才解离，因此它们的解离率要小得多。这对五聚体的IgM来说特别有意义，因为IgM抗体是初次免疫应答的抗体，其单个抗原结合部位的结合力常很低，但由于它由5个分子联合共有l0个抗原结合部位，大大提高了其分子的结合能力。这种整个Ig分子与抗原之间的总结合力称为亲合力(avidity)。
2．激活补体 IgGl～IgG3和IgM与相应抗原结合后，可因构型改变而使其CH2／CH3功能区内的补体结合点暴露，从而激活补体经典途径。IgG4、IgA和IgE的凝聚物可激活补体旁路途径。补体激活后可通过攻膜复合物(MAC)破坏抗原物质，也可通过激活的各类补体片段发挥趋化、促炎症等作用。
3．细胞亲嗜性 IgG和IgE抗体具有亲细胞特性，可通过其Fc段与表面具有相应受体的细胞结合，产生生物学作用。如IgE通过其Fc段与肥大细胞和嗜碱粒细胞表面相应FctR结合，而使上述细胞致敏。若相同变应原再次进入机体与致敏靶细胞表面特异性IgE结合，即可使之脱颗粒，释放组胺等生物活性介质，引起I型超敏反应。
4．调理作用 IgG与细菌等颗粒性抗原结合后，可通过其h段与M(P和中性粒细胞表面相应IgG Fc受体(FcyR)结合，促进吞噬细胞对细菌等颗粒抗原的吞噬。
5．抗体依赖细胞介导的细胞毒作用 IgG与肿瘤或病毒感染的靶细胞结合后，可通过其Fc段与NK细胞、Mqo和中性粒细胞表面相应FwR结合，增强和触发上述细胞对靶细胞的杀伤作用，发挥抗体依赖细胞介导的细胞毒作用(ADCC)。
6．通过胎盘或上皮细胞转运作用 抗体可以通过Fc段在其受体的介导下被运送到原先不能到达的部位。如母体的IgG可以通过胎盘转运细胞的Fc受体传递给胎儿。IgA抗体也能通过腺体上皮中转运细胞的Fc受体将IgA分泌到泪液或乳汁中。
