免疫球蛋白的多样性及其产生机制
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免疫球蛋白的多样性及其产生机制
Ig胚系基因通过基因重排和抗原的刺激，由活化B细胞分化发育为浆细胞后产生Ig。自然界中有数量巨大的抗亨物质，可刺激机体产生同样数量巨大的特异性免疫球蛋白。由此构成了免疫球蛋白多样性(1gdiversity)。
Ig有两个基本的特哇：作为抗体可特异性结合抗原，但又可同时作为抗原分子，诱导机体产生抗免疫球蛋白的免疫应答。虽然Ig分子的基本组成为H2L2，但由于有五类不同的重链和两型不同的轻链，而且类和型中又有众多的亚类和亚型，即使是同类同型Ig某些结构域特别是CDR区域的氨基酸残基组成也不同。由于这些结构上的不同，导致不同Ig的抗原结合特异性的千差万别，也决定了其本身免疫原性的不同。因此，实际上Ig是一类结构和功能高度异质性的分子群。
Ig结构的多样性首先表现在类和型上。五种不同的CH基因片段(α、β、δ、μ、ε)和两型不同的CL基因片段(κ、λ)，使Ig有5类和2型；其次是重链和轻链恒定区某些氨基酸残基的改变而衍生出的亚类和亚型；而结构上更大的多样性则来自于重链和轻链可变区氨基酸残基的组成。重轻链可变区CDR特别是CDR3在一级结构上的变异导致了IgFab段的高度多样性。此外，Ig是否带有跨膜结构、是否含有辅助成分如J链和SP结构，也是构成Ig多样性的结构基础。
功能多样性除了IgC区的结构不同而致Ig表现为激活补体、亲嗜细胞、调理作用、细胞毒活性、胎盘或上皮细胞转运等活性不同外，还表现为Ig识别、结合抗原的能力和特异性的不同。理论上，机体可产生针对所有抗原的抗体，这种识别结合抗原的多样性主要是由Ig分子CDR结构上的多样性所决定的。
免疫球蛋白多样性产生的机制主要包括组合多样性(combinatorial joining)、连接多样性(junctional flexibility)和体细胞高频突变(somatic hypermutation)。
