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毛利小五郎的徒弟
UCH-L5是去泛素化酶的主要成员之一,调节PA700(19S)蛋白酶体中泛素异构肽的活性,导致单泛素链的48个位点的依赖氢的离解,这一特性可用于消除弱泛素化作用或不能与蛋白酶体蛋白质底物结合。
汤姆卜丽波
UCH-L5可通过强化DNA 末端下游的CtIP蛋白与EXO1核酸外切酶,来调节NFRKB的稳定性以促进染色体重塑. 可以执行ATP依赖的核小体滑动,用于转录调控和DNA修复;促进多聚化蛋白在胞浆和细胞核中的蛋白质水解。
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去泛素化酶主要能够去除底物蛋白的泛素化,比如K48或者K63泛素化,从而影响蛋白的降解或者活化
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