ATP合酶

ATP合酶广泛存在于线粒体、叶绿体、原核藻、异养菌和光合细菌中，是生物体能量代谢的关键酶。该酶分别位于类囊体膜、质膜或线粒体内膜上，参与氧化磷酸化与光合磷酸化反应，在跨膜质子动力势的推动下催化合成生物体的能量“通货”——ATP。ATP合酶的F0部分比鞭毛的动力结构的直径将近小一半。鞭毛的运动要经过几百个步骤，而ATP合酶的运动只需要几步。

不同来源的ATP合酶基本上有相同的亚基组成和结构，由突出于膜外的F1和嵌于膜内的F0两部分组成(在叶绿体内分别叫做CF1和CF0)。F1部分由5种亚基组成，分别是α、β、γ、δ和ε亚基［动物线粒体F1还有寡霉素敏感蛋白(OSCP)亚基和抑制蛋白］。F1有6个核苷酸结合位点，其中3个为催化位点，催化ATP的合成或水解。F0嵌合在膜上，是一个疏水蛋白复合体，形成一个跨膜质子通道。在细菌中，F0由a、b和c 3种亚基组成，蓝绿藻中为a、b、b'和c亚基，在叶绿体内与之相对应的是Ⅳ、Ⅰ、Ⅱ和Ⅲ4种亚基，线粒体ATP合酶的F0更为复杂。原核生物及叶绿体F1各亚基的准量关系为α3β3γδε，总分子量约400±24kD。F0各亚基的准量关系只有细菌的被确切定为ab2c10～12,推测叶绿体F0各亚基最小准量关系为Ⅳ、Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ12，总分子量约为160 kD。

F1是酶的膜外部分，3个α亚基与3个β亚基交替排列，形成一个对称的橘瓣状结构。F0嵌在膜上，a亚基和b亚基二聚体排列在12个c亚基形成的环的外侧。膜内和膜外的两部分由γ、ε、δ和b2等几个小亚基组成的颈部结构连接起来。连接F0和F1的颈部结构可以分为两部分：γ和ε亚基组成的位于酶的中央部位的“转子(rotor)”以及δ和b2等亚基组成的“定子(stator)”。在合成或水解ATP的过程中，γ和ε亚基在通过F0的质子流的推动下旋转，依次与3个β亚基作用，调节β亚基上催化位点的构象变化；“定子”δ和b亚基比位于酶中央的颈部结构细得多，在一侧将α3β3与F0连接起来。