肌动蛋白actin
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肌肉主要构成蛋白质之一。由374个氨基酸残基组成，分子量 41， 785，一般结合有 1分子的 ATP和 1原子的 Ca（分子量 42， 300）。兔骨骼肌肌动蛋白整个氨基酸的排列已经确定。直径为 5.5毫微米的球状单体（ G肌动蛋白）在中性盐条件下（ 0.1M KCl， 5mM MgCl2 等）聚合成为 F肌动蛋白。 F肌动蛋白具有双螺旋结构，每 36毫微米的半螺距（ Pitch）含有 13个分子的单体。 G肌动蛋白的 ATP聚合时脱去磷酸形成 ADP。在体内 F肌动蛋白构成 I带的 I细丝的骨架。 F肌动蛋白使肌球蛋白结合于螺旋沟里，肌钙蛋白再结合于其上构成 I细丝。脊椎动物骨骼肌 I细丝的长度虽有一定而为 1微米，但在玻璃器内聚合成的 F肌动蛋白的长度则表现为杂乱的指数分布，肌动蛋白的聚合仅在一端发生，并向一个方向生长。 F肌动蛋白不仅形成肌原纤维结构，而且与肌球蛋白相互反应直接参与肌肉收缩。即肌动蛋白的单体与肌球蛋白的头部（交连桥）反应，促进其 ATP酶的活性，同时， I细丝被拉向 A带的中央方向，这就是所谓滑动（ sliding），是肌肉的收缩结构（参见滑动说）。 I细丝与 Z膜相隔，而极性相反，这就决定了滑动的方向性。肌动蛋白不仅存在于肌肉中，而且广泛地分布于细胞中。在细胞分裂时形成收缩环。从变形虫、海胆卵、粘菌、白血球、血小板等已经分离出与兔骨骼肌的肌动蛋白大致相同的蛋白。肌动蛋白是匈牙利的斯特劳布（ F． B． Straub， 1942年）发现的，由美国的埃尔津格（ M． Elzinga等， 1973）确定了其氨基酸的排列。
