肌球蛋白myosin
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肌肉的主要组成蛋白质,占肌原纤维总蛋白质的 60%。分子量约 48万,是 150毫微米长的棒状分子,一端有两个头部。由两条分子量约 20万的 H链和三条分子量约 1万 7千到 2万 5千的 L链组成。用蛋白分解酶处理可分割为头部( H-酶解肌球蛋白)和尾部( L-酶解肌球蛋白)。在 0.6M KCl溶液中分散成单体,但在 0.2M以下的 KCl溶液中可形成缔合体,自动聚集成 1— 2微米长的和 A丝相似的结构。在肌原纤维内形成长 1.5微米宽 10— 15毫微米的 A丝。头部向外侧突出架成桥。头部的方向表现为钳在丝的中央部而向相反的方向伸展,结果可以在丝的中央部 300毫微米处看到没有头部的裸露部分。头部在 A丝上每弯 14.3毫微米就移出 120°和 I丝对应,周期为 42.9毫微米。肌球蛋白具有 ATP酶活性,在低离子强度下,和肌动蛋白反应,而引起超沉淀,且肌动蛋白能促进 ATP酶活性。 ATP酶活性和肌动蛋白的反应,表现于头部的活性基团,可以认为这一部分一面分解 ATP,一面进行振头活动,把 I丝拉向 A丝的中央部。肌球蛋白的 L链对 ATP酶活性具有重要的作用(参见肌球蛋白 L链)。肌球蛋白和肌动蛋白一起被认为与全部细胞运动有关,也可从脑、粘菌、海胆卵等分离出来。肌球蛋白是由森特·吉奥尔吉( A· Szent- Gyrgyi, 1942)分离出来的,但是相当于现在所说的肌动球蛋白物质是库恩( W. Khne, 1859)最初从蛙抽提出来的,并被命名为肌球蛋白。肌球蛋白的 ATP酶活性是由苏联的 V. A. Engelhardt夫妇( 1939)发现的。