免疫球蛋白的结构与类别

<font> 抗体是一种糖蛋白，存在于血清蛋白的丁球蛋白组分中，又称免疫球蛋白(immunoglobulin，Ig)，是体液免疫应答的产物。<br /> 血清蛋白经电泳分离后呈现不同的迁移率，依次为白蛋白(albumin)，α、β、γ球蛋白(globulin)。抗体活性主要存在于γ球蛋白组分，为IgG；小部分则在β2球蛋白组分中，包括IgM、IgA。后来又陆续发现了IgE和IgD。不同的免疫球蛋白的基本结构和化学特性相似。IgG由两条重链(heavy chain，H)和两条轻链(lightchain，L)组成，H链与H链之间，H链与L链之间都是由二硫键连接。L链近N端一半的100～110个氨基酸差别较大，称为可变(variable，V)区，近C端的一半氨基酸则相当保守，称为恒定(constant，C)区。L链分两种类型即κ型和λ型。人的L链中κ型占60％，λ型占40％；小鼠L链中κ型和λ型分别为95％和5％。一个抗体分子中的L链只有一种类型。λ链按其细微差别还可分出亚型(subtype)，人有λ1、λ2、λ3和λ4种亚型，小鼠则有λ1、λ2和λ3种亚型。H链的结构同L链相似，在N端有100—110个氨基酸的V区，其余部分为C区。C区有5种氨基酸序列，分别称为μ、γ、α、δ和ε。c区的长度在α、γ和δ链中为330个氨基酸，在μ和ε链中为440个氨基酸。α链和γ链也可以分出不同的亚类(subclass)，人的α链分α1和α2，γ链分γl、γ2、γ和γ；小鼠则有γl、γ2a、γ2b和γ3。由5种H链分别同L链构成5类免疫球蛋白，即IgG、IgM、IgA、IgD和IgE。<br /> 免疫球蛋白的H链和L链均由V区和C区组成，每条链都有110个氨基酸组成的结构域(domain)的重复。每个结构域内每隔60个氨基酸有两个链内的二硫键连接。L链有一个可变结构域(V1)和一个恒定结构域(CL)；H链则有一个可变结构域(VH)和3个(α、γ、δ链)或4个(μ、ε链)恒定结构域(CHI、CH2、CH3、CH4)。IgG经木瓜蛋白酶短暂作用后，可获得两个片段，相对分子质量分别为4．5x104和5．0x106，前者具有抗原结合活性称为Fab片段(fragment antigen—binding)，后者在冷藏后结晶称为Fc片段(fragment crystallized)。<br /> IgM占人总血清免疫球蛋白的5％～10％。由成熟浆细胞分泌的IgM为五聚体，单体之间的重链由两个二硫键分别将CH4／CH4和CH3／CH3两个结构域连接起来。每个五聚体中含有J链(joining chain)，J链通过二硫键同两个／(链的C端连接。J链对于IgM单体聚合成五聚体是必需的，<br /> IgA在血清中只占免疫球蛋白的10％～15％，是广泛存在于乳汁、唾液、泪液、支气管粘液、泌尿生殖道及消化道分泌液中的外分泌型抗体，主要以单体存在，也有聚体、三聚体甚至四聚体等多聚体，单体通过一条J链和分泌组分(secretorycOmpOnent)聚合在一起。<br /> IgE只占血清中总免疫球蛋白的十万分之二，可是生物学效应很明显，可以介导速发型超敏反应如哮喘、荨麻症、过敏性休克等。IgE为单体，其Fc段比IgG多一个结构域(C4H／C4H)。<br /> IgD占血清总免疫球蛋白的0．2％左右，功能还不是很清楚。当IgM和IgD同时存在时，B细胞就很容易被抗原激活。 </font>

(责任编辑：大汉昆仑王)