MHCI类分子荷肽
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MHCI 类分子荷肽
I类分子α链和β2m在糙面内质网中合成后被转运到光面内质网。α链在到达内质网后立即与伴随蛋白结合。参与I类分子加工的伴随蛋白很多，主要的有Cx、热休克蛋白(HSP)和钙网蛋白(calreticulin)。
不同的HSP分子是以亚基分子质量(kDa)来命名的，例如，HSP70是亚基分子质量为70 kDa的蛋白质。目前发现的HSP已有近30种，分为4组，即HSP70家族、HSP60家族、HSP90家族和低分子质量HSP。HSP分子在内源性抗原提呈过程具有多种功能：
①胞质中HSP70具有抗原肽结合能力和ATP酶活性，能与TAP结合介导初步修饰的抗原肽进入内质网；
②内质网腔中的gp96具有抗原肽结合能力和氨基肽酶活性，能与进入内质网中的抗原肽结合并对其再次进行修饰，使之能与MHC I类分子结合。
Cx是内质网内的跨膜蛋白，具有结合N端连接的单糖苷聚糖的功能，从而在内质网内糖蛋白的折叠过程中起着重要作用。在鼠类，Cx先与新合成的MHC I类分子重链结合，然后再与臼2m作用形成异二聚体。而在人类细胞中，它仅能与重链结合，维持其稳定性。
钙网蛋白是参与MHC I类分子组装的另一种重要的伴侣蛋白，分子质量为46 kDa，属高度保守的钙离子结合蛋白，是内质网中的一种驻留蛋白。它像Cx一样也具有结合N端连接的单糖苷聚糖的功能。两者不同点在于，Cx是与MHC I类分子的重链相互作用，而钙网蛋白是与MHC I类分子异二聚体(MHC-p2m)相互作用，维持二聚体的稳定。
