黏附分子与肿瘤 黏附分子与肿瘤的关系主要包括对肿瘤浸润和转移的影响，对杀伤细胞杀伤肿瘤的调节，以及临床上提供肿瘤诊断的辅助手段。 1．黏附分子与肿瘤的浸润 恶性肿瘤一个重要生物学特征是其对邻近正常组织的浸润及远处转移，目前已知肿瘤的浸润与转移与其黏附分子表达的改变有关。一方面肿瘤细胞某些黏附分子表达的减少可以使细胞间的附着减弱，肿瘤细胞脱离与邻近细胞的附着，这是肿瘤浸润及转移的第一步；另一方面，肿瘤细胞表达的某些黏附分子使已人血的肿瘤细胞得以和血管内皮细胞黏附，造成血行转移。 (1)E-cadherin与肿瘤浸润：包括大肠癌、乳腺癌等在内的多种肿瘤细胞E-cadherin分子表达明显减少或缺失，该分子表达水平降低与肿瘤细胞的恶性程度显著相关。 (2)整合素家族与肿瘤浸润和转移：该家族黏附分子在肿瘤细胞的表达水平也明显改变，包括表达减少、缺失和表达升高，分布的极性也可能不同于正常细胞。整合素分子在肿瘤细胞表达变化的不一致性可能与这些分子的不同作用有关。同一种黏附分子可以在转移和附着两个不同的过程中发挥作用，因此整合素分子表

可溶型黏附分子 白细胞、血管内皮细胞或其他细胞表面的黏附分子可以被内吞进入细胞，也可以脱落下来，进入血液成为可溶型黏附分子(sAM)。此外，某些黏附分子的mRNA存在着不同的剪接形式，其中有的mRNA翻译后的产物直接分泌进入血液，成为可溶型黏附分子的另一个重要来源。除血清外，某些可溶型黏附分子还可在脑脊液、肺泡灌洗液、尿、滑膜液及腹水中出现，反映了局部黏附分子的表达和代谢状况。 在结构上，可溶型黏附分子一般与跨膜型黏附分子胞膜外区部分相同，仍显示黏附分子的结合活性，因此可作为调节细胞黏附作用的一个途径。在疾病状态下，黏附分子的表达往往增加，可致血清中可溶型黏附分子的水平显著升高，因此检测可溶型黏附分子的水平已成为监测某些疾病状态的手段。 多数黏附分子都有其对应的可溶型黏附分子存在，目前研究较多的可溶型黏附分子有可溶型E―选择素、P―选择素、L选择素、VCAMl、ICAM-1、CD44和NCAM分子等。

固有免疫 固有免疫显示三个特点：①产生于系统发育的早期和出现在宿主抗感染应答的初始阶段；②以抗原非特异性方式识别和清除各种病原体；③发生于所有个体和所有的时间段，在抗原入侵前已经存在。显然，这些特点是与免疫系统执行其最基本的功能即抗感染联系在一起的。 但是抗感染并不是固有免疫的全部内容。首先，固有免疫除了识别入侵的病原体，还参与区分和清除体内多种“有害”成分，包括代谢产物、凋亡细胞以及发生了变化的自身(alteredself)。其次，除了感染，机体的多种与免疫应答有关的生理和病理过程，也有固有免疫的参与。例如机体可启动NK细胞等天然机制杀伤肿瘤细胞、预存抗体可诱导不同血型红细胞间的凝集反应和引发移植物超急排斥，以及由MQ及iNK细胞启动的异种移植物延缓性排斥等。自身免疫病中因自身―非己识别及免疫调节混乱引起的炎症反应也涉及固有免疫。显然，这些常见的免疫应答与感染并无直接联系。基于感染免疫本书中已有专章论述，此处侧重固有免疫的免疫生物学特点，及其在免疫应答中的地位和意义。 机体对非己成分和外来抗原的应答，包含循序渐进的三个

病原体相关分子模式 1．病原体抗原具有的特点 病毒、支原体、细菌、真菌、原虫等各种病源微生物和寄生虫进入体内，属于进化距离很远的外来成分感染，人体应答通常快而强烈。但是另一方面，进化距离远的低等生物显示的抗原结构相对简单，因而，固有免疫所需要应对的非己成分也较为单一。在这种情况下，人和高等动物的不同个体以及同一个体在不同时期，往往可借助大致相同的方式，对同一类病原体发生有效的免疫应答。 2．病原体相关分子模式病原体显示的抗原，统称为病原体相关分子模式(PAMP)。以模式(pattern)相称，意味着其组成成分相对单一，易于纳入为数不多的结构范畴；以模式相称，还因为这些抗原有其共性，为各种病原体所共有。其实，模式一词还提示另一层含义，即固有免疫识别的病原体结构，往往是病原体赖以生存，因而变化较少的主要部分，如病毒的双链RNA和细菌的脂多糖，对此，病原体很难产生突变而逃脱固有免疫的作用。正是这样一些重要成分，构成了PAMP。 PAMP主要包括两类： ①以糖类和脂类为主的细菌胞壁成分。如脂多糖、肽聚糖、脂磷壁酸、甘露糖

甘露糖结合凝集素 一种进化上保守、可循环的宿主防御蛋白，由多个同源三聚体连接而成。三聚体中每一个分子包括一个碳水化合物识别结构域(CRD)、一条与之相接的α-螺旋和一条胶原螺旋构成的主茎，后者将各分子汇集成束。甘露糖结合凝集素(mannose-bidingleetin，MBL)专一性识别各种病原体表面的碳水化合物，包括D―甘露糖、L―岩藻糖和N-L酰氨基葡萄糖。涉及的病原体有革兰阳性菌、革兰阴性菌、酵母、寄生虫和病毒。近来还发现，MBI，和表面活性蛋白SP-A及SP-D相似，可识别凋亡细胞、游离的DNA和各种自身相关抗原。识别时，MBL以其CRD结合糖链端部糖分子第3和第4位羟基(图7-3B)。这一结合往往显示高亲和力(10-10M)，条件是同一三聚体内及相邻三聚体间各个CRD的距离需保持在45A。甘露糖结合凝集素的结构及其对细菌胞壁碳水化合物的识别A．甘露糖结合凝集素由六个糖识别结构域(CRD)组成，年个结构域与汇集成束的胶原主茎以。―螺旋相连。 CRD端部识别细菌胞壁伸展出的糖链。 注意两个CRD识别结构之间需相隔45A；B．甘露糖结合凝集素CRD专一性识别端部糖分子第3位和第4位

识别糖类的预存抗体 体内循环性预存抗体所引发的快速应答，也是固有免疫应答的一个方面。抗体可以产生于固有免疫之后的适应性应答，也可以被活跃于固有免疫中的B1细胞亚群所产生(详后)。此类抗体主要是IgM，针对TI抗原。B1细胞及抗TI抗体的存在，参与了对入侵病原体的快速应答，机制是启用补体途径裂解病原体。由于PAMP所包含的成分为病原体的共同结构，因而某一病原体感染后诱导的IgM抗体，也可全部或部分地对新人侵的病原体起反应。 然而，需要警惕的是机体内可能存在一些与PAMP结构有交叉反应的自身成分。例子之一是ABO血型抗原。该抗原由乙酰氨基葡萄糖及半乳糖基等组成寡糖前体，加上岩藻糖基构成血型H抗原，然后在乙酰氨基半乳糖基转移酶或半乳糖基转移酶的作用下成为红细胞血型A抗原和B抗原。它们与病原体表面的糖类结构十分相似。对此结构，大多数模式识别分子并不与之起反应，因为即使是专一性识别各种糖类的MBI。，如果糖链端部不在特定部位显示羟基结构，则不能被其PRD结构域所识别。然而曾被菌体糖类多表位激发的预存IgM抗体，却有可能发挥作用。所以输血必需配型，防止供者A型血进入B型受者体内，因天然抗A抗体的作

NLR的结构与分类 NLR指NOD样受体(NOD-like receptor)或NACHT-亮氨酸重复序列受体(NACHT-LRR receptor)。受体分子类功能不同的结构域组成。 (1)N端为亮氨酸重复序列(LRR)，这是一个与Toll样受体胞外段相同的结构域，专司与配体即PAMP中相应成 (2)分子中段为NLR各成员共有的特征性结构域，称为NACHT。NACHT从下列相关分子缩写词前端l、2叶字母拼接而来：NAIP(神经元凋亡抑制蛋白)、CⅡTA、HET-E和TPl。 (3)C端为效应结构域。主要由两种成分组成：胱天蛋白酶招募结构域(caspase recruitment domain，CARD)或热蛋白结构域(pyrin domain，PYD)，功能是把NLR受体分子和下游衔接蛋白及效应分子连接起来。在LRR和NACHT中间还可以有一个NACHT相关结构域(NACHT-associated domain，NAD)。在C端也可以接上另一种效应结构域，称为BIR。ANLR分子结构示意图NOD指结合核苷酸的寡聚结构域，是最早发现的NLR家族成员。从图?―8第二行可以看出，NOD分子

NLR 的激活与信号转导 天然状态下的NLR分子，N端LRR结构域往往弯起来形成与NACHT结构域并列的U字形构型，掩盖了后者发挥作用的部位。LRR一旦与配体结合，处于自身抑制状态的NLR分子立即伸展开来，暴露出NACHT寡聚结构域，并迅速形成6―8个同类分子的聚合体。该NLR遂被激活，启动相应的信号转导。 细菌被M平等吞噬后，首先形成吞噬体，然后与溶酶体融合成为吞噬溶酶体，在溶酶体酶的作用下，细菌胞壁成分分解为肽聚糖(PGN)，后者再降解成一种具有免疫调变活性的胞壁肽(rnuropeptide)。胞壁肽中的二氨基庚二酸(meso-DAP)见于革兰阴性菌，由NODl识别；胞壁肽中的胞壁酰二肽(muramyl depeptide，MDP)可同时出现于革兰阴性菌和革兰阳性菌，由N0132和NAlP3共同识别。随后，MDP以一种现时尚不清楚的机制从吞噬溶酶体进入胞质溶胶，通过直接或间接的方式结合NOD2和NALP3分子的LRR结构域，使两种NLR分子同步激活并启动信号转导。 与TLR信号转导途径的不同之处在于，TLR分子中参与识别PAMP的L

RIG-1 样受体对病毒成分的识别 视黄酸诱导基因1(retinoicacidinduciblegene-1，RIG-1)产物和黑色素瘤分化相关分子(MDA-5)是胞质溶胶中识别病毒双链RNA(dsRNA)的感知元件(sensor)，也是RIG-1相关受体(RIG--1―likereceptor，RLR)家族中的主要成员。RLR和NLR结构上的相似之处，是都带有效应结构域CARD。 前面TLR部分提到，TLR3、TLR7、TLR8和TLR9作为第二种类型的TLR，专门识别胞质溶胶内体中病毒衍生的核酸分子和细菌胞核成分，它们启动的信号途径最终激活I型干扰素。但是，这四种胞内TLR主要表达于DC，而此处的RLR可表达于各种病毒感染的细胞，而且直接识别和感知进入胞质的病毒成分，其抗病毒的意义可能更大。 RLR属于干扰素诱导蛋白，图7―10表明，其基本结构是N端为效应结构域CARD(红色)，C端为带有DExD／H框的RNA解(螺)旋酶(RNAhelicase)结构域(草绿色)，与之发生相互作用的衔接蛋白IPSl(又称MAVS、V

防御素 抗菌肽广泛地存在于各种动物，已发现400多种，从白蚁、果蝇、家蚕到人类，甚至植物中也有。人体中的抗菌肽主要为防御素(de{ensin)和CatLelOCO山n。防御素是29～35个氨基酸组成的阳离子肽，借助2～3个二硫键形成由『螺旋、p―片层和肽环组成的三维立体结构。人的防御素有。型和p型之分，前者见于小肠的一种嗜酸性帕内特细胞(Panet㈠田胞)和中性粒细胞的胞质颗粒；后者存在于上皮及其他组织。防御素杀伤的细菌谱很广，包括金黄色葡萄球菌、肺炎球菌、大肠杆菌、绿脓假单胞杆菌和嗜血流杆菌，而且可在几分钟内见效。其作用机制是，吞噬细胞摄人病原微生物之后，带有防御素的胞质颗粒，通过与胞膜融合，将高浓度防御素释放至细菌周围，前者可以插入细菌胞壁，并在其中形成孔洞，使细菌因胞壁损伤而死亡。 防御素的结构及其杀菌机制 A．昆虫防御素三维结构图；E吞噬纽胞摄入病原体后，包裹防御素的胞质颗粒与吞噬细胞跑摸融合，高浓度防御素释放到泡外间隙中，直接与病原体接触，并行使效应功能；C大部分防御素为双极分子，借助其中带阳电的氨基酸侧链(红色)和憎水的氨基

三条途径对 C3 转化酶的激活 1．经典途径 始于抗体(主要是IgM和I知)对病原体或细胞表面抗原分子的识别及抗原抗体复合物的形成。补体C1q分子结合抗体后触发这一经典途径。C1q和Clr、Cls共同组成O复合物(图7d3A)，Clr和Os随着Clq的活化而依次激活。Cls活化后专一性地使下列两个补体成分分解：出分解成FAa，和Ob；C2分解成C2a和C2l被激活的两个大片段C4b和C2b迅速沉积到细胞表面，共同构成经典途径中显示酶解活性的C3转化酶即C4b2b。 补体Cl复合体及攻膜复合物形成过程示意图 2．凝集素途径 由甘露糖结合凝集素(MBL)启动。前面图7―3表明，MBI。识别细菌表面的甘露糖等成分后，激活MBL相关丝氨酸蛋白酶，后者直接分解C4和C2，由此产生的两个大片段C4b2b共同构成与经典途径相同的C3转化酶。 3．旁路途径 上述途径中产生的C3转化酶可使C3分解为C3a和C3b。沉积于细胞表面的C3b与B因子结合，成为易于被血清中D因子分解的状态，B因子遂分解成为Ba和Bb，然后由C3b和Bb构成复

补体的效应功能和补体级联反应中的后期事件 1．介导炎症反应 斟、C3、C5分解产生的小片段CAa、C3a和C5a作为一种肽介导物(peptidemediator)参与诱导局部炎症反应，起着招募吞噬细胞的作用。 2．调理作用 C3是血浆中浓度最高的补体蛋白，含量为1．2mg／ml。一个C3转化酶可以分解1 000个C3分子，由此产生大量的C3b。C3b凭借其暴露出来的硫酯键，以共价形式结合于病原体表面，否则C3b将因水解而失活。因而补体激活的一个重要结果，是使C3b大量沉积和覆盖在病原体或靶细胞的表面。另一方面，吞噬细胞带有识别C3b的受体，有利于这些吞噬细胞借助配体―受体的结合，增强对覆盖有C3b病原体的吞噬和清除。补体的这一功能称为调理作用。能起调理作用的补体成分(C3b和C4b)称为调理素(opsonin)。 以C4b黏附于细菌和靶细胞表面的机制，说明C3b和C4b的调理功能。循环斟分子是一个由α、β、γ链组成的丝氨酸蛋白酶，α链有一个硫酯键，可保护以免受解离。C4被Cis激活而分解为C4b和C4a两个部分之后

氧依赖性杀菌途径 Mφ和中性粒细胞吞噬病原体后随之活化，在短时间内耗氧量显著增加，形成的氧代谢物对病原体有很强的杀伤作用，这一现象称为呼吸爆发(respiratoryburst)。其中的启动因素是位于胞质和吞噬体膜上的一种复合酶，称为烟酰胺腺嘌呤二核苷磷酸(NADPH)氧化酶，该酶和吞噬体膜成分组合后，可将氧分子还原成超氧阴离子，并进一步产生游离羟基和过氧化氢，并在过氧化物酶和铁离子的参与下转化为单态氧。这些活性氧中间物具有很强的氧化和细胞毒性作用，可有效杀伤病原微生物。当吞噬体和溶酶体融合，后者也可释放髓性过氧化物酶，在卤化物参与下，作用于过氧化氢，产生毒性氧化剂，如HIO和H口O，发挥相似的杀菌作用。 吞噬细胞摄入病原微生物后启动氧依赖性杀菌途径 由吞噬细胞氧化酶(Phex)多个亚单位与吞噬体膜成分共同组成的NADPH氧化酶复合体，可将进入吞噬体的氧分子转化为02 ― ，然后超氧离子在超氧dismutase作用下转化为H2 02 和-OH，H2 02 在过氧化物酶及铁离子的作用下再转化为Δg02。 如果溶酶体和吞噬体融合，前

基本防御屏障和生理防御屏障 固有免疫中，阻止病原体入侵或及时清除入侵病原体防止其扩散，构成了广义的防御性屏障。其中既有一般的机械性阻挡和抑菌，也包括通过吞噬作用和炎症反应所构筑的功能性屏障。 机体的天然防御屏障 1．基本屏障 指防止病原体入侵的物理屏障和解剖学屏障，是机体抗感染的第一道防线。主要由皮肤和黏膜表皮层组成。 皮肤包括表皮和真皮。表皮外层为已死亡的表皮细胞，带有防水的角蛋白。其下方的真皮层由结缔组织组成，带有血管、毛囊、汗腺和皮脂腺，后者分泌油性的皮脂。皮脂含乳酸和脂肪酸，使皮肤表面形成一个pH为3～5的酸性环境，抑制大部分微生物的生长。 结膜、消化道、呼吸道、生殖道的黏膜表面由黏膜层及下方的结缔组织层构成。黏膜是病原体进人体内的主要部位。其中起屏障作用的成分，一是唾液、眼泪、黏膜分泌物，它们可洗去入侵物，并以其携带的抗菌肽和抗病毒物质如溶菌酶和胃蛋白酶，清除病原体。二是黏膜上皮细胞，这些细胞可分泌黏液和抗菌肽，并捕获病原体。另外，下呼吸道和胃肠道的黏膜还覆盖着纤毛，有清除微生物的作

吞噬防御屏障 吞噬细胞摄入胞外物质主要有两种形式：胞吞和吞噬。 (1)胞吞(endocytosis)：指胞外组织液中的大分子被细胞摄人。其方式又有两种，分别称为胞饮(扛nocytosis)和受体介导的胞吞(图7―17)。前者直接吞人可溶性大分子；后者选择性地吞人受体―大分子复合物。随后，带有大分子的胞吞小泡相互融合而进入内体(endosome)。内体中的酸性内含物使大分子和受体分子解离，后者可再循环至细胞表面，而带有游离大分子的内体则和来自高尔基体的初级溶酶体(1ysosome)融合成为次级溶酶体。溶酶体内含有蛋白酶、核酸酶、脂酶和其他水解酶，使进入其中的抗原大分子分解成为肽、核苷酸和单糖，并排出胞外。吞噬细胞对大分子的胞吞作用和对细菌的吞噬作用 (2)吞噬(phagocytosis)：指细胞摄人颗粒性抗原包括完整的细菌。此类吞噬通常只能由专一化的吞噬细胞如血液单核细胞、中性粒细胞和组织中的Mt?进行。病原微生物被PRR识别而黏附在单核／巨噬细胞表面，诱导后者形成伪足将抗原包绕起来，伪足融合，病原体被摄人细胞内形成吞噬体(phagosome)；然后吞噬体向细胞内部运动，与溶酶体融合形成

血浆酶炎症介质 炎症是针对各种刺激物如感染和组织损伤的一种生理性应答。有三个重要作用：①把效应分子和效应细胞输送到感染部位，增强防御第一线M甲对入侵病原体的杀伤；②提供一个生理屏障，防止感染扩散(抗感染炎症屏障)；③加快损伤组织的修复。 参与炎症反应的介质主要包括趋化因子、细胞因子、血浆酶介质和脂类炎症介质。 血浆酶介质 血浆中有四个酶系统，在一旦出现组织损伤时可被激活而形成相互作用的网络，产生大量炎症介质。血浆酶介质及其在炎症反应中的作用 (1)激肽系统：组织损伤首先激活血浆酶原Hageman因子(又称凝血因子Ⅻ)，引起凝血酶级联反应。反应过程中首先是激肽释放酶(kallikrein)活化，然后产生炎症介质舒缓激肽(bradykinin)。这是激肽系统中一类血管活性碱性肽，可增加血管通透性，引起疼痛和平滑肌收缩。舒缓激肽(kinin)还可裂解C5，产生的C5a使肥大细胞释放炎症介质。 (2)凝血系统：始于血管损伤大量产生的凝血酶。凝血酶作用于血浆和组织液中的血纤蛋白原，产生血纤蛋白(fibrin)和血纤肽(fibrinopeptide)。这些属于非水溶性的纤维蛋白丝可相互缠绕而形成凝

急性炎症性应答局部反应 炎症反应包括急性和慢性两类。急性过程通常启动迅速，持续时间短，并可引起全身性应答，构成急性相反应。慢性过程见于持续感染性疾病，往往引发病理性后果。 两千年前已经用红、肿、热、痛和功能丧失五个方面来描述局部急性炎症反应。急性过程启动快，发生组织损伤后数分钟，激肽系统、凝血系统和纤溶系统开始激活，在缓激肽和血纤肽的直接作用下，血管扩张和通透性增加，液体逸出，引起局部红肿和疼痛。此时，在过敏毒素的间接参与下，肥大细胞脱颗粒并释放组胺。组胺是炎症反应的强有力介质，引起血管进一步扩张和平滑肌收缩。同时出现的前列腺素，也显示相似功效，共同引发了急性炎症反应。 发生上述血管性变化后数小时，衬在血管内壁的内皮细胞被激活，表达的黏附分子，特别是其中的选择素和某些整合素，能改变细胞的黏附特性，引起循环的白细胞黏着于血管壁内侧，并越过内皮细胞间隙向炎症部位游走，这一过程称为细胞外渗(extravasatlon)，包括四个步骤：滚动黏附、紧密结合、细胞渗出和细胞迁移。 中性粒细胞对血管壁的黏附、外渗及趋化作用

急性炎症性应答全身急性相反应 感染一旦发生血行播散并出现全身症状则构成急性相反应(acute-phaseresponse)。特点是出现发热。发热并非由细菌成分引起，而主要由参与炎症反应的细胞因子如TNF―n、ILl和IL6引起，因而这些因子称为内源性热源。应该说，发热本身并非坏事，因为可抑制病原体增殖和增强对病原体的免疫应答。这也是上述细胞因子参与炎症反应的一个方面。同时机体迅速合成激素如ACTH和糖皮质激素，白细胞计数上升，肝脏产生大量急性相蛋白。其中的C反应蛋白的水平可增加1 000倍以上。这些急性相蛋白又是上述促炎症细胞因子IL-1、IL-6和TNF-α作用于肝细胞的结果。其中的TNF-α还作用于血管内皮细胞，使之分泌各种集落刺激因子如M―CSF、C―CSF和GM-CSF，它们可刺激造血，引起血液白细胞数量升高，促进炎症反应。促炎症细胞因子能诱导肝细胞产生急性相蛋白，是因为这些细胞因子和肝细胞表面的受体结合之后，激活了共用的转录因子NF―IL6，后者再激发一个结构与之同源的肝脏专一性转录因子C／EBP，使各种急性相蛋白编码基因加速转录激活，其中还可诱导

树突状细胞、巨噬细胞、 B 细胞等专职 APC 1．树突状细胞 根据来源，有髓系来源的髓样EX2(MI)和淋巴系来源的淋巴样DC(LDC)之分，后者又称浆细胞样1212(pi)C)；根据分布，有淋巴组织中的DC(并指状DC，边缘区DC)、非淋巴组织中的IX2(间质性DC、郎格汉斯细胞)和体液中的DC(隐蔽细胞，血液DC)之分(见第二章)。在淋巴结中DC主要集中于副皮质和T细胞区。DC的表型具有以下特点：①组成性表达MHCⅡ类分子，成熟后或IFN-y诱导后表达增强；②组成性表达协同刺激分子如B7―1、B7―2、CD40等，成熟后、IFN-y诱导后、或CD40配接后表达增强。DC的主要功能是启动和激活初始T细胞对蛋白质抗原的识别和应答，提呈病毒抗原和肿瘤抗原。成熟的DC存在于脾脏和淋巴结等二级淋巴器官中，是惟一能够直接激活初始T细胞的专职APC。 未成熟的DC分布于各种组织中，能通过巨胞饮和受体介导的内吞作用摄人抗原，但不表达MHCⅡ类分子和协同刺激分子。IX；在外周摄取抗原后被激活，在趋化因子和细胞因子作用下，经淋巴管进入引流淋巴结。在此过程中DC分化成熟

非专职 APC 一类各自具有特定功能，诱导后可参与提呈抗原的细胞。在通常条件下，这类细胞执行其功能而不表达MHCⅡ类分子，因而不具备提呈抗原的能力。但在细胞因子和病原体的作用下，特别在炎症反应持续的阶段中，可被诱导而表达为抗原提呈所必需的MHCⅡ类分子和共信号分子，以非专职形式行使抗原提呈功能。属于非专职APC的，有血管内皮细胞、皮肤成纤维细胞、皮肤角质形成细胞、胸腺上皮细胞、甲状腺上皮细胞、胰岛β细胞、脑小胶质细胞等。 血管内皮细胞是一个典型的例子。该细胞广泛分布于血管和淋巴组织。小鼠中经IFN-7等诱导后，此类细胞可表达MHCⅡ类分子和协同刺激分子；在人类，两种分于皆呈组成性表达。而且血管内皮细胞在接触抗原的部位，也可参与激活抗原特异性T细胞。 另外，下面将要提到，抗原提呈是分成内源性抗原和外源性抗原两种不同途径的。凡能表达MHC I类分子的有核细胞，皆可实施对内源性抗原的加工和提呈，并激活CD8CTL。在这个意义上，所有有核细胞又都可以作为非专职APC发挥作用。或者，如前所说，能够激活CTL并被其特异性杀伤的靶细胞