酶的活性中心

酶是生物大分子，酶作为蛋白质，其分子体积比底物分子体积要大得多。在反应过程中酶与底物接触结合时，只限于酶分子的少数基团或较小的部位。酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的部位，称为酶的活性中心（ active site ）。

 

从形体上看，活性中心往往是酶分子表面上的一个凹穴；从结构上讲，如果是单纯蛋白酶，其活性中心通常由酶分子中几个氨基酸残基侧链上的极性基团组成。构成酶的活性中心的氨基酸有天冬氨酸（ Asp ）、谷氨酸（ Glu ）、丝氨酸（ Ser ）、组氨酸（ His ）、半胱氨酸（ Cys ）、赖氨酸（ Lys ）等，它们的侧链上分别含有羧基、羟 基、咪唑基、巯基、氨基等极性基团。这些基团若经化学修饰，如氧化、还原、酰化、烷化等发生改变，则酶的活性丧失，这些基团就称为必需基团。对于需要辅因子的结合蛋白酶来说，辅酶（或辅基）分子或其分子上某一部分结构往往也是活性中心的组成部分。

 

构成酶活性中心的几个氨基酸，虽然在一级结构上并不紧密相邻，可能相距很远，甚至可能在不同的肽链上，但由于肽链的折叠与盘绕使它们在空间结构上彼此靠近，形成具有一定空间结构的位于酶分子表面的、呈裂缝状的小区域。

 

活性中心的基团都是必需基团，但是必需基团还包括那些在活性中心以外的，对维持酶空间构象必需的基团。因此酶分子其它部分的作用对于酶催化来说，可能是次要的，但绝不是毫无意义的，它们至少为酶活性中心的形成提供了结构基础。所以酶的活性中心与酶蛋白空间构象完整性之间，是辩证统一的关系。当酶以具有催化活性的构象存在时，活性中心便自然地形成。一旦外界理化因素破坏了酶的构象，肽链伸展，活性中心的特定结构解体，酶就失去催化底物发生反应的能力，结果是酶变性失活。表 4-2 列举了一些酶活性中心的氨基酸残基。

 

酶的催化能力仅局限在大分子的一定区域。酶分子上直接参予与底物结合及催化作用的氨基酸残基的侧链基团根据一定的空间结构组成的区域，称为酶的活性中心（

active 　 center ）或活性部位（ active site ）。对于结合酶类来说，辅酶或辅基分子上的某一部分结构也是活性中心的组成部分。酶的活性部位是酶行使催化功能的结构基础。组成酶活性中心的氨基酸残基的侧链在一级结构上可能相距很远，甚至可能位于不同的肽链上，经肽链的盘绕折叠，而在空间构象上互相靠近进入适当位置形成活性区域。这个区域是位于酶分子表面的一个裂缝（ crevice ）内。

 

 

酶的活性中心包括两个功能部位：一个是结合部位，是酶与底物结合的基团，决定酶的专一性；另一个是催化部位，催化底物敏感键发生化学变化的基团，决定酶的催化能力。但这两个部位并不是各自独立存在，构成这两个功能部位的有关基团，有时同时兼有结合底物和催化底物发生反应的功能。酶活性中心的基团均属于必须基团，但必须基团还包括除活性中心之外的、对酶表现活力所必须的基团，如 Ser 的羟基、 Cys 的巯基、 His 的咪唑基等，它们不与底物结合、或直接参予引起中间产物分解的反应，而仅仅是维持酶分子的空间构象所必须。