酶反应的动力学 enzyme kinetics

互联网2013-11-14

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酶和其他一般催化剂（触媒）一样是促进催化反应的速度而不变更反应的平衡，不能将反应向远离平衡的方向进行。酶的反应速度，是受酶和底物的浓度、 pH、温度、溶液的组成等多种因素的支配，因备种无机盐类、有机物的存在可受到促进或抑制。通常反应速度是以一定时间中的反应量，随反应所引起的物理的、化学的变化的大小，或完成一定量反应所需要的反应时间的倒数来表示。一般酶反应的速度 V，在底物浓度〔 S〕低范围内与底物浓度成正比（一级反应型），在稍高浓度范围内，速度与底物浓度的对数大致成正比，在高浓度范围内速度与废物浓度无关，速度是一定的（零级反应型）。速度曲线如下图所示（米氏学说）。但是，在参予代谢调节的变构酶的情况下，底物浓度和反应速度的关系并不呈双曲线型，而多数是呈 S型（反曲曲线）。在底物浓度非常高时，增加底物浓度、速度反而降低（底物抑制）。酶反应速度和氢离子浓度（ pH）的关系，一般在多数情况下，可用峰型的最适曲线加以表示。多数情况，可根据 E E（活化型的酶） E ， ES ES（活化型的复合体）<img height="16" src="http://img.dxycdn.com/trademd/upload/asset/meeting/2013/11/14/A1384410872.jpg" width="14" /> ES 这样的电离平衡导出来的速度公式予以说明。酶反应速度 V和温度 T的关系，在一定温度范围内，服从 Arrbenius的公式（在 V∝ 1/T），由此，可以计算所见反应的活化能<img height="15" src="http://img.dxycdn.com/trademd/upload/asset/meeting/2013/11/14/A1384410871.jpg" width="20" /> H。一般酶反应的活化能。<img height="15" src="http://img.dxycdn.com/trademd/upload/asset/meeting/2013/11/14/A1384410871.jpg" width="20" /> H远比该反应在无酶条件下进行时所需的活化能为小。酶反应的活化能最普遍的是从数千卡到 20千卡左右。这与温度每上升 10℃，速度约增至 2— 5倍有关。关于酶的变性速度，也可根据 Arrhenius的公式去计算所见“变性的活化能”。通常，此值和蛋白质一般的变性相同，显示超过 100千卡那样大的值，这与酶蛋白的变性对温度的微小变化即极为敏感是相对应的。另外底物或拮抗性抑制剂等的添加，对于酶的热变性常常显有保护作用。表示酶和底物、抑制剂、促进剂等的结合（平衡），以及酶的电离（平衡）等强度的各平衡常数 Y一般也受温度的影响。这些变化，在大多数情况下，是服从 Van’ t Hoff公式（ InK∝ 1/T），根据这种关系，可求出各常数所表示的各个变化阶段的反应热 H。