c-erbB

c-erbB 编码 EGF 受体，是一种分子量为 65KDa 的跨膜蛋白，由 1186 个氨基酸组成。膜外的部分（ 621aa ）是 EGF 结合功能区。前面有 24aa 构成的信号肽。跨膜区由 23 个疏水氨基酸组成。膜内部分由 542aa 组成。其中包括 4 个磷酸化位点和一个 TPK 功能区。 4 个磷酸化位点中有一个是紧靠膜内侧的 654 位 Thr ，其余 3 个位于 1068 ， 1148 和 1173Tyr 自身磷酸化位点。

EGRF 是通过和配基的连接来调节的在游离的受体中膜外的 N 端功能区可抑制单体之间的相互作用，一旦和 EGF 结合就解除了这种抑制。随之受体形成了二聚体，接着 C- 端的 3 个 Tyr 残基就快速自身磷酸化，激活了受体酪氨酸蛋白激酶活性，触动了信号的传递。

v-erbB 和 c-erbB 不同，它保持了 TPK 激酶功能区和跨膜区，而丢失 N- 端和配基结合的功能区， C- 端也丢失了第三个 Tyr 磷酸化位点，而此区域是可以抑制转化活性的。 v-erbB 因丢失了配基结合区，而不受其抑制，组成型地形成二聚体，使其自身磷酸化，从而激活了 Tyr 激酶活性，这样不受配基（ EGF ）调节而持续地触发增殖信号，且失去对转化抑制的能力，导致细胞癌变。此原理运用于编码受体因子这一组癌基因。当它们突变时会导致错误地传递信息。

neu 基因是生长因子受体这一组的一员。人们从大鼠的神经母细胞病中分离得到其产物为 185KDa 的增膜蛋白，也是 EGFR 成员，在人类中此基因定位于 17q12-21 ， 31 。它也同样有细胞外糖基化结构域，疏水跨膜区和可以自身磷酸化的 TPK 功能区三个区域。在大鼠中其 664 位的氨基酸为 Val （ GTG ），在仓鼠中位于 658 或 659 位。一旦 GTG 突变为 GAG 那么 Val 将被 Glu 所取代，其 TPK 活性增加而且导致癌变。 RB 蛋白和雌激素的受体都对 neu 基因的转录起负调节作用。一旦它们的缺失或突变也会导致 neu 基因活性增强。在人类的肿瘤中 neu 过量表达常伴有 neu 的扩增或 17 号染色体的增加。