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肌红蛋白myoglobin

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与血红蛋白相似的血红素蛋白质。存在于肌肉细胞内,可作为结晶体分离出来。分子量1<font>万</font> 7<font>千,每</font> 1<font>分子含</font> 1<font>个血红素,与血红素作为四聚体活动不同,肌红蛋白是单体。人的肌红蛋白每</font> 1<font>分子含</font> 1<font>分子半胱氨酸,而马和抹香鲸的肌红蛋白则完全不含半胱氨酸。</font> J<font>.</font> C<font>.</font> Kendrew<font>等(</font> 1958<font>—</font> 1963<font>)通过</font> X<font>线衍射,已弄清抹香鲸肌红蛋白结晶的立体结构。蛋白质部分的珠蛋白是由</font> 153<font>个氨基酸残基组成的一条多肽链,铁血红素一方面和此链中的一个组氨酸,另一方面通过</font> H<font><sub>2</sub> </font> O<font>和另一个组氨酸形成配位键。分子几乎不含水,具有致密的非极性的内部结构,大部分极性氨基酸侧链存在于表面。根据</font> X<font>线衍射,已知右旋α</font> -<font>螺旋占</font> 75<font>%,这与根据水溶液的旋光色散测定所得值颇为一致。可见部分的吸收光谱在波长</font> 555<font>毫微米处有吸收极大值,在</font> 480<font>毫微米处有极小值。与血红蛋白同样的各种衍生物,氧合肌红蛋白</font> MbO<font><sub>2</sub> </font> <font>、碳氧肌红蛋白</font> MbCO<font>、高铁肌红蛋白</font> metMb<font>、氰高铁肌红蛋白</font> MetMbCN<font>等的吸收光谱在性质上也与相对应的血红蛋白衍生物近似。在生理上肌红蛋白比血红蛋白对氧的亲和性大,对一氧化碳的亲和性小。</font>

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