蛋白水解酶缘何溶解不了蜘蛛丝

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蜘蛛丝向来给人带来无限启发，蜘蛛丝与蚕丝以及各种高轻度的碳纤维相比具有明显的优势，而且还不容易被生物溶解，即使蛋白水解酶也不能将其溶解，那这其中玄机何在呢?且看下文的分析

蜘蛛丝的主要成分为丝心蛋白，它是纤维状蛋白质，主要结构是β折叠。这种蛋白质的氨基酸序列赋予它特殊的机械性质，蚕丝的丝心蛋白的主要氨基酸序列有以下的重复：

〔Gly—Ala—Gly—Ala—Gly—Ser—Gly—AlaA1a—Gly—(Ser—Gly—A1a—Gly—A1a—Gly)8〕即Gly(甘氨酸)最多，在Gly之间则相间排列着Ala(丙氨酸)或Ser(丝氨酸)残基。这3种氨基酸的侧链都较小，这样一侧为Gly侧链，另一侧为Ala和Ser侧链的β折叠结构的交替堆积成平行的多层结构，形成强有力而不伸展的纤维，这种纤维具有极好的柔韧性，因为层间靠氨基酸侧链间的弱范德华力维系。丝心蛋白也含少量不适合这种结构的其他氨基酸，如缬氨酸和酪氨酸，它们构成盘曲区段并周期性地干扰β折叠层结构，可能就是丝纤维有弹性的原因。实际上，不同品种蚕丝产生不同量的这种非折叠层结构，因而弹性也有差别。丝心蛋白是蚕茧提供的强韧又有弹性的优质蛋白质纤维。

而蛋白水解酶主要分为两种，限制性的和非限制性的。限制性的为转移的蛋白水解酶，没有相关的蛛丝蛋白水解酶是无法水解的，而非限制酶一般不能彻底水解蛋白质，所以朱斯蛋白不能被一般生物的蛋白水解酶所水解，然而某些微生物 则可以，可能使他们具有相关酶系统，所以具有生物降解性。

另外，根据各蛋白酶的活性部位不同，蛋白水解酶可分为四类：丝氨酸蛋白酶、天冬氨酸蛋白酶、巯基蛋白酶、金属蛋白酶。蛋白水解酶来源丰富，现在已可通过细菌 大量发酵生产，应用前景甚被看好。